Обсуждается влияние изотермического и адиабатического испарения воды на состояние водно-белковой капли. Рассматриваемая проблема возникает в связи с разработкой различных подходов для структурно-динамических экспериментов с единичными молекулами с использованием рентгеновских лазеров (XFEL), в которых доставка объекта в область рентгеновского пучка происходит с использованием инжектора микрокапель с временем подлета, лежащем в микросекундном диапазоне. В статье развит вариант метода молекулярной динамики для полноатомного моделирования процесса необратимого изотермического испарения. В экспериментах in silico определены параметры изотермического испарения водно-белковой капли, содержащей ионы натрия и хлора в концентрации порядка 0,3М при различных температурах. Определенная из численных экспериментов энергия необратимого испарения на начальных стадиях процесса практически совпадает с удельной теплотой испарения воды. Для кинетики необратимого адиабатического испарения получено точное аналитическое решение задачи в пределе высокой тепловодности капли (или до размера капли ~100A). Это решение содержит параметры, которые определяются из экспериментов in silico по изотермическому испарению капли. Показано, что кинетика адиабатического испарения и охлаждения капли масштабируется по размеру капли. Проведенные оценки скорости заморозки водно-белковой структуры при адиабатичком испарении в вакуумной камере показывают, что для исследования конформационных перестроек в единичных молекулах требуется использование дополнительных приемов по стабилизации температуры в ядре капли, содержащей белок. Использование изотермических или квазиизотермических условий более подходит для изучения структурных перестроек при функционировании объекта. Однако в этом случае необходимо принимать во внимание эффекты дегидратации и резкого увеличения ионной силы водной микросреды, окружающей белок.
Ключевые cлова: молекуляpная динамика, иcпаpение капли, водно-белковые cиcтемы, экcпеpименты c единичными молекулами, pентгеновcкие лазеpы на cвободныx электpонаx (XFEL).
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. M. M. Waldrop, Nature 505, 605 (2014).
2.  J. Hajdu, Curr. Opin. Struct. Biol. 10, 569 (2000).
3. H. N. Chapman, P. Fromme, A. Barty, et al., Nature 470, 73 (2011).
4. К. В. Шайтан, М. П. Кирпичников, В. С. Ламзин, и др., Вестник РФФИ, № 4 (80), 38 (2013).
5. U. Weierstall, J. C. H. Spence, and R. B. Doak, Rev. Sci. Instr. 83, 035108 (2012).
6.  R. Fung, V. Shneerson, D. K. Saldin, et al., Nature Physics 5, 64 (2009).
7. A. Barty, J. Kupper, and H. N. Chapman, Ann. Rev. Phys. Chem. 64, 415 (2013).
8. О. Кнаке и И. Н. Странский, Усп. физич. наук 68 (2), 261 (1959).
9. А. В. Козырев и А. Г. Ситников, УФН. 171(7), 765 (2001).
10. Н. А. Фукс, Испарение и рост капель в газообразной среде (Изд-во АН СССР, М., 1958).
11. I. W. Eames, N. J. Marr, and H. Sabir, Int. J. Heart and Mass Transfer. 40, 2963 (1997).
12.  R.Marek and J. Straub, Int. J. Heart and Mass Transfer. 44, 39 (2001).
13.  А. Б. Рубин, Биофизика. Т. 1. Теоретическая биофизика (Институт компьютерных исследований, М. – Ижевск, 2013).
14.  Н. Б. Варгафтик, Справочник по теплофизическим свойствам газов и жидкостей (Изд. Наука, М., 1972).
15.  Я. И. Френкель, Кинетическая теория жидкостей (Наука, Ленинград, 1975).
16.  С. Глесстон, К. Лейдлер и Г. Эйринг, Теория абсолютных скоростей реакций (Гос. изд-во иностр. литературы, М., 1948).
17.  J. C. Phillips, G. Zheng, S. Kumar, and L.V. Kale, In: ACM/IEEE 2002 Conference, p. 36 (2002).
18. W. Humphrey, A. Dalke, and K. Schulten. J. Mol. Graph. 14, 33 (1996).
19.  J. D. Hunter, Comput Sci. Eng. 9, 90 (2007).
20.  J. Huang and A. D. MacKerell, Jr., J. Comp. Chem. 34, 2135 (2013).
21.  I. L. Kanev, N. K. Balabaev, A. V. Glyakina, et al., J. Phys. Chem. B. 116, 5872 (2012).
22.  Г. М. Мревлишвили, Усп. физич. наук 128 (2), 273 (1979).

Осмолиты – небольшие осмотически активные органические вещества, основной функцией которых является выравнивание гидростатического давления между внутри и внеклеточным пространством. Осмолиты накапливаются в клетке не только в ответ на стресс, вызванный изменением осмотического давления, но и в ответ на изменение температуры, рН, концентрации неорганических солей. Осмолиты могут способствовать предотвращению денатурации нативных белков и фолдингу развернутых. Это имеет существенное значение для понимания механизмов фолдинга и функционирования белков in vivo. Действию осмолитов на белки посвящены десятки работ, не всегда согласующихся друг с другом. В настоящем обзоре предпринята попытка систематизировать имеющейся массив данных, посвященных этому вопросу и рассмотреть проблему фолдинга и стабильности белков в растворах осмолитов с единой точки зрения.
Ключевые cлова: фолдинг, cтабильноcть, оcмолиты, белки, денатуpация, оcмотичеcкий cтpеcc.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Z. Ignatova and L. M. Gierasch, Methods Enzymol. 428 (2007).
2. N. A. Chebotareva, Biochemistry (Mosc) 72 (13), (2007).
3. P. H. Yancey, M. E. Clark, S. C. Hand, et al., Science 217 (4566), (1982).
4. P. H. Yancey, J. Exp. Biol. 208 (Pt 15), (2005).
5. R. E. MacMillen and A. K. Lee, Science 158 (3799), (1967).
6. A. Natalello, J. Liu, D. Ami, et al., Proteins 75 (2), (2009).
7. N.-Y. Fang, J. Lee, S.-J. Yin, et al., Process Biochem. 49 (6), (2014).
8. T. O. Street, D. W. Bolen, and G. D. Rose, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 103 (38), (2006).
9. Z. Ignatova and L. M. Gierasch, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 103 (36), (2006).
10. M. Warepam, G. S. Sharma, T. A. Dar, et al., PLoS One 9 (10), (2014).
11. P. Attri, P. Venkatesu, and M. J. Lee, J. Phys. Chem. B 114 (3), (2010).
12. J. E. Nuss, L. M. Wanner, L. E. Tressler, and S. Bavari, J. Biomol. Screen 15 (8), (2010).
13. N. A. Chebotareva, B. I. Kurganov, S. E. Harding, and D. J. Winzor, Biophys. Chem. 113 (1), (2005).
14. M. Gulotta, L. Qiu, R. Desamero, et al., Biochemistry 46 (35), (2007).
15. T. Schultz, J. Liu, P. Capasso, and A. de Marco, Biochem. Biophys. Res. Commun. 355 (1), (2007).
16. K. Hatori, T. Iwasaki, and R. Wada, Biophys. Chem. 193-194 (2014).
17. E. P. O’Brien, G. Ziv, G. Haran, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 105 (36), (2008).
18. J. K. Kaushik and R. Bhat, J. Biol. Chem. 278 (29), (2003).
19. T. R. Silvers and J. K. Myers, Biochemistry 52 (51), (2013).
20. L. R. Singh, N. K. Poddar, T. A. Dar, et al., J. Iran. Chem. Soc. 8 (1), (2011).
21. R. Kumar, Arch. Biochem. Biophys. 491 (1-2), (2009).
22. L. R. Singh, N. K. Poddar, T. A. Dar, et al., Life Sci. 88 (3-4), (2011).
23. S. Jamal, N. K. Poddar, L. R. Singh, et al., FEBS J. 276 (20), (2009).
24. R. Dandage, A. Bandyopadhyay, G. G. Jayaraj, et al., ACS Chem. Biol. 10 (3), (2015).
25. S. N. Timasheff, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95 (13), (1998).
26. S. N. Timasheff, Biochemistry 41 (46), (2002).
27. S. N. Timasheff, Biophys. Chem. 101-102 (2002).
28. S. N. Timasheff, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99 (15), (2002).
29. S. N. Timasheff, Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 22 (1993).
30. T. Arakawa and S. N. Timasheff, Biophys. J. 47 (3), (1985).
31. Y. L. Shek and T. V. Chalikian, Biochemistry 52 (4), (2013).
32. A. Mukaiyama, Y. Koga, K. Takano, and S. Kanaya, Proteins 71 (1), (2008).
33. D. W. Bolen, Methods 34 (3), (2004).
34. M. Auton, A. C. Ferreon, and D. W. Bolen, J. Mol. Biol. 361 (5), (2006).
35. T. Y. Lin and S. N. Timasheff, Protein Sci. 5 (2), (1996).
36. G. T. Weatherly and G. J. Pielak, Protein Sci. 10 (1), (2001).
37. D. Aioanei, S. Lv, I. Tessari, et al., Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 50 (19), (2011).
38. D. Aioanei, I. Tessari, L. Bubacco, et al., Proteins 79 (7), (2011).
39. D. W. Bolen and I. V. Baskakov, J. Mol. Biol. 310 (5), (2001).
40. T. Q. Faria, J. C. Lima, M. Bastos, et al., J. Biol. Chem. 279 (47), (2004).
41. G. Saladino, M. Marenchino, S. Pieraccini, et al., J. Chem. Theory. Comput. 7 (11), (2011).
42. F. Despa, D. P. Orgill, and R. C. Lee, Ann. N. Y. Acad. Sci. 1066 (2005).
43. D. W. Bolen and G. D. Rose, Annu. Rev. Biochem. 77 (2008).
44. F. Guo and J. M. Friedman, J. Phys. Chem. B 113 (52), (2009).
45. L. M. Holthauzen, J. Rosgen, and D. W. Bolen, Biochemistry 49 (6), (2010).
46. C. J. Roche, F. Guo, and J. M. Friedman, J. Biol. Chem. 281 (50), (2006).
47. R. D. Macdonald and M. Khajehpour, Biophys. Chem. 184 (2013).
48. B. Zelent, C. Buettger, J. Grimsby, et al., Biochim. Biophys. Acta 1824 (5), (2012).
49. M. Auton, D. W. Bolen, and J. Rosgen, Proteins 73 (4), (2008).
50. M. Auton, J. Rosgen, M. Sinev, et al., Biophys, Chem, 159 (1), (2011).
51. S. Habib, M. A. Khan, and H. Younus, Protein J. 26 (2), (2007).
52. V. Granata, P. Palladino, B. Tizzano, et al., Biopolymers 82 (3), (2006).
53. O. P. Chilson and A. E. Chilson, Eur. J. Biochem. 270 (24), (2003).
54. R. Singh, I. Haque, and F. Ahmad, J. Biol. Chem. 280 (12), (2005).
55. T. Y. Lin and S. N. Timasheff, Biochemistry 33 (42), (1994).
56. L. B. Sagle, K. Cimatu, V. A. Litosh, et al., J. Am. Chem. Soc. 133 (46), (2011).
57. M. V. Athawale, J. S. Dordick, and S. Garde, Biophys. J. 89 (2), (2005).
58. S. S. Cho, G. Reddy, J. E. Straub, and D. Thirumalai, J. Phys. Chem. B 115 (45), (2011).
59. J. Hong, L. M. Gierasch, and Z. Liu, Biophys. J. 109 (1), (2015).
60. S. Shimizu, Chem. Phys. Lett. 517 (1–3), (2011).
61. O. Miyawaki, M. Dozen, and K. Nomura, Biophys. Chem. 185 (2014).
62. P. Zancan and M. Sola-Penna, Arch. Biochem. Biophys. 444 (1), (2005).
63. C. Ercole, J. P. Lopez-Alonso, J. Font, et al., Arch. Biochem. Biophys. 506 (2), (2011).
64. S. H. Kim, Y. B. Yan, and H. M. Zhou, Biochem. Cell Biol. 84 (1), (2006).
65. L. Chen, J. A. Ferreira, S. M. Costa, et al., Biochemistry 45 (7), (2006).
66. Y. C. Chang and T. G. Oas, Biochemistry 49 (25), (2010).
67. R. D. Bhavsar, S. Prasad, and I. Roy, Biochimie 95 (11), (2013).
68. Y. Xia, Y. D. Park, H. Mu, et al., Int. J. Biol. Macromol. 40 (5), (2007).
69. B. I. Kurganov, Biochemistry (Mosc) 78 (13), (2013).
70. B. Murray, J. Rosenthal, Z. Zheng, et al., Langmuir 31 (14), (2015).
71. N. A. Chebotareva, T. B. Eronina, S. G. Roman, et al., Int. J. Biol. Macromol. 60 (2013).
72. T. B. Eronina, N. A. Chebotareva, and B. I. Kurganov, Biochemistry (Mosc) 70 (9), (2005).
73. Z. Ignatova, B. Krishnan, J. P. Bombardier, et al., Biopolymers 88 (2), (2007).
74. P. J. Bujalowski and A. F. Oberhauser, Methods 60 (2), (2013).
75. A. M. Thangakani, S. Kumar, D. Velmurugan, and M. S. Gromiha, Proteins 80 (4), (2012).
76. M. Jacob, T. Schindler, J. Balbach, and F. X. Schmid, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94 (11), (1997).
77. K. W. Plaxco and D. Baker, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95 (23), (1998).
78. H. Katayama, M. McGill, A. Kearns, et al., J. Struct. Funct. Genomics 10 (1), (2009).
79. S. Naik, I. Haque, N. Degner, et al., Biopolymers 93 (3), (2010).
80. S. Diamant, N. Eliahu, D. Rosenthal, and P. Goloubinoff, J. Biol. Chem. 276 (43), (2001).
81. J. C. Lee and S. N. Timasheff, J. Biol. Chem. 256 (14), (1981).
82. I. Baskakov and D. W. Bolen, J. Biol. Chem. 273 (9), (1998).
83. G. S. Ratnaparkhi and R. Varadarajan, J. Biol. Chem. 276 (31), (2001).
84. R. H. Flores Jimenez, M. A. Do Cao, M. Kim, and D. S. Cafiso, Protein Sci. 19 (2), (2010).
85. T. O. Street, K. A. Krukenberg, J. Rosgen, et al., Protein Sci. 19 (1), (2010).
86. B. S. Kendrick, B. S. Chang, T. Arakawa, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94 (22), (1997).
87. P. Cioni, E. Bramanti, and G. B. Strambini, Biophys. J. 88 (6), (2005).
88. R. Jain, D. Sharma, S. Kumar, and R. Kumar, Biochemistry 53 (32), (2014).
89. E. P. Melo, N. Estrela, C. Lopes, et al., Curr. Protein Pept. Sci. 11 (8), (2010).
90. L. Pradeep and J. B. Udgaonkar, J. Biol. Chem. 279 (39), (2004).
91. C. C. Mello and D. Barrick, Protein Sci. 12 (7), (2003).
92. P. K. Devaraneni, N. Mishra, and R. Bhat, Biochimie 94 (4), (2012).
93. L. Dougan, G. Z. Genchev, H. Lu, and J. M. Fernandez, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 108 (24), (2011).
94. J. Mondal, D. Halverson, I. T. Li, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 112 (30), (2015).
95. L. Sapir and D. Harries, J. Phys. Chem. Lett. 5 (7), (2014).
96. R. Politi and D. Harries, Chem. Commun. (Camb) 46 (35), (2010).
97. F. Rodriguez-Ropero and N. F. van der Vegt, J. Phys. Chem. B 118 (26), (2014).
98. A. Bandyopadhyay, K. Saxena, N. Kasturia, et al., Nat. Chem. Biol. 8 (3), (2012).
99. S. L. Lin, A. Zarrine-Afsar, and A. R. Davidson, Protein Sci. 18 (3), (2009).
100. A. J. Saunders, P. R. Davis-Searles, D. L. Allen, et al., Biopolymers 53 (4), (2000).
101. V. N. Uversky, Protein J. 28 (7-8), (2009).
102. K. K. Turoverov, I. M. Kuznetsova, and V. N. Uversky, Prog. Biophys. Mol. Biol. 102 (2–3), (2010).
103. I. V. Baskakov, R. Kumar, G. Srinivasan, et al., J. Biol. Chem. 274 (16), (1999).
104. P. Wu and D. W. Bolen, Proteins 63 (2), (2006).
105. K. Yegambaram, E. M. Bulloch, and R. L. Kingston, Protein Sci. 22 (11), (2013).
106. Z. A. Levine, L. Larini, N. E. LaPointe, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 112 (9), (2015).
107. I. M. Kuznetsova, K. K. Turoverov, and V. N. Uversky, Int. J. Mol. Sci. 15 (12), (2014).
108. M. Sarkar and G. J. Pielak, Protein Sci. 23 (9), (2014).
109. L. Breydo, A. E. Sales, L. Ferreira, et al., Arch. Biochem. Biophys. 570 (2015).
110. Y. Q. Fan, J. Lee, S. Oh, et al., Int. J. Biol. Macromol. 51 (5), (2012).
111. N. A. Chebotareva, I. E. Andreeva, V. F. Makeeva, et al., J. Mol. Recognit. 17 (5), (2004).
112. N. N. Sluchanko, N. A. Chebotareva, N. B. Gusev, Biochimie 108 (2015).
113. N. A. Chebotareva, A. V. Meremyanin, V. F. Makeeva, and B. I. Kurganov, in: Prog. Colloid Polym.
Sci., Ed by Wandrey C., Cцlfen H. (2006), pp. 83-92.
114. Y. Abe, T. Ohkuri, S. Yoshitomi, et al., Amino Acids 47 (5), (2015).
115. C. S. Szasz, A. Alexa, K. Toth, et al., Biochemistry 50 (26), (2011).
116. J. M. Mouillon, S. K. Eriksson, and P. Harryson, Plant. Physiol. 148 (4), (2008).
117. S. Bagnasco, R. Balaban, H. M. Fales, et al., J. Biol. Chem. 261 (13), (1986).
118. M. B. Burg, Am. J. Physiol. 268 (6 Pt 2), (1995).
119. L. R. Singh, T. A. Dar, and F. Ahmad, J. Biosci. 34 (2), (2009).
120. N. Kumar and N. Kishore, Biophys. Chem. 189 (2014).
121. L. Ma, M. Xu, and A. F. Oberhauser, J. Biol. Chem. 285 (49), (2010).
122. L. M. Holthauzen and D. W. Bolen, Protein Sci. 16 (2), (2007).
123. J. A. Schellman, Biophys. J. 85 (1), (2003).
124. J. Rosgen, J. Phys. Chem. B 119 (1), (2015).
125. M. Warepam and L. R. Singh, Arch. Biochem. Biophys. 573 (2015).
126. A. Mukherjee, M. K. Santra, T. K. Beuria, and D. Panda, FEBS J. 272 (11), (2005).
127. N. K. Poddar, Z. A. Ansari, R. K. Singh, et al., Biophys. Chem. 138 (3), (2008).
128. G. Bomhoff, K. Sloan, C. McLain, et al., Arch. Biochem. Biophys. 453 (1), (2006).
129. R. Liu, H. Barkhordarian, S. Emadi, et al., Neurobiol. Dis. 20 (1), (2005).

Представлены результаты анализа времен жизни триптофановой флуоресценции трех белков: сывороточного альбумина человека, бычьего сывороточного альбумина и бактериальной люциферазы, содержащих один, два и семь триптофанов соответственно. Показано, что флуоресценция всех исследованных белков характеризуется тремя временами жизни: τ1 = 6–7 нс, τ2 = 2.0–2,3 нс и τ3 ≤ 0,1 нс (нативное состояние) и τ1 = 4,4–4,6 нс, τ2 = 1,7–1,8 нс и τ3 ≤ 0,1 нс (денатурированное состояние). Установлено, что спектральные контуры компонент с индивидуальным временем жизни флуоресценции белков близки по положению максимума и полуширине спектра, как в случае нативной конформации (λ^τ1_max = 342 нм, λ^τ2_max = 328 нм и λ^τ3_max = 315 нм), так и в случае денатурированной конформации (λ^τ1_max = 350 нм, λ^τ2_max = 343 нм и λ^τ3_max = 317 нм). При этом различия в стационарных спектрах белков обусловлены индивидуальным соотношением вкладов временных компонент. Проведено соотнесение спектральных временных компонент с известной классификацией триптофановых остатков в составе исследованных белков в рамках модели дискретных состояний.
Ключевые cлова: тpетичная cтpуктуpа белков, вpемя жизни флуоpеcценции, тpиптофан, денатуpация, диэлектpичеcкая pелакcация.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. J. R. Lakowicz, Principles of Fluorescence Spectroscopy (Springer Science, 2006).
2. А. П. Демченко, Люминеcценция и динамика cтpуктуpы белков (Наук. думка, Киев, 1988).
3. F. W. Teale, Biochem. J. 76, 381 (1960).
4. E. A. Burstein, N. S. Vedenkina, and M. N. Ivkova, Photochem. Photobiol. 18 (4), 263 (1973).
5. Э. А. Буpштейн, Люминеcценция белковыx xpомофоpов: М одельные иccледования (ВИНИТИ, Моcква, 1976).
6. Я. К. Pешетняк и Э. А. Буpштейн, Биофизика 42 (4), 785 (1997).
7. J. Hixon and Y. K. Reshetnyak, Algorithms 2 (3), 1155 (2009).
8. A. G. Szabo and D. M. Rayner, J. Am. Chem. Soc. 102 (2), 554 (1980).
9. S. L. C. Moors, M. Hellings, M. De Maeyer, et al., Biophys. J. 91 (3), 816 (2006).
10. J. R. Lakowicz, Photochem. Photobiol. 72 (4), 421 (2000).
11. Y. Engelborghs, Spectrochim. Acta, Part A 57 (11), 2255 (2001).
12. Y. Chen and M. D. Barkley, Biochemistry 37 (28), 9976(1998).
13. J. R. Albani, J. Fluoresc. 24 (1), 93–104 (2014).
14. M. Amiri, K. Jankeje, and J. R. Albani, J. Fluoresc. 20 (3), 651 (2010).
15. R. Swaminathan, G. Krishnamoorthy, N. Periasamy, Biophys. J. 67 (5), 2013 (1994).
16. T. Peters, Adv. Clin. Chem. 13, 37 (1970).
17. A. A. Deeva, E. V.Nemtseva, and V. A. Kratasyuk, Luminescence 29, 72 (2014).
18. E. Esimbekova, V. Kratasyuk, and O. Shimomura, Bioluminescence: Fundamentals and Applications in Biotechnology (Springer Berlin Heidelberg, 2014).
19. M. Ameloot and H. Hendrickx, Biophys. J. 44 (1), 27 (1983).
20. J. R. Knutson, J. M. Beechem, and L. Brand, Chem. Phys. Lett. 102 (6), 501 (1983).
21. J. R. Albani, J. Fluoresc. 24 (1), 105 (2014).
22. M. Faraji, A. Farajtabar, and F. Gharib, J. Appl. Chem. Res. 9, 7 (2009).

Представлены результаты экспериментов по влиянию различных изотопов магния, магнитного ²⁵Mg и немагнитных ²⁴Mg и ²⁶Mg, на ATФазную активность изолированного субфрагмента-1 миозина. Скорость реакции с магнитным изотопом, ²⁵Mg, оказалась в 2,0–2,5 раза больше, чем скорости той же реакции с немагнитными изотопами ²⁴Mg или ²⁶Mg. В отсутствие фермента, а именно, в реакции спонтанного гидролиза ATФ в водном растворе магнитно-изотопный эффект не наблюдался. Таким образом, обнаружен достоверный каталитический эффект магнитного изотопа ²⁵Mg (ядерный спиновый катализ) в ферментативном гидролизе АТФ.
Ключевые cлова: cтабильные изотопы, миозин, магнитно-изотопный эффект, надежноcть, ATФ,ядеpный cпиновый катализ.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. D. M. Grant and R. K. Harris (eds.), Encyclopedia of nuclear magnetic resonance (Wiley, Chichester, 1996).
2. Т. Н. Богатыренко, Е. А. Кудряшова, Л. В. Туманова и В. К. Кольтовер, в: Тезисы V международного конгресса «Слабые и сверхслабые поля и излучения в биологии и медицине» (Санкт-Петербург, 2009), с. 92.
3. Д. М. Гродзинский, Т. А. Евстюхина, В. К. Кольтовер и др., Докл. АН Украины, № 12, 153 (2011).
4. V. K. Koltover, V. G. Korolev, and Y. A. Kutlakhmedov, in Ionizing Radiation: Applications, Sources and Biological Effects (Nova Science Publishing, New York, 2012), pp. 117–128.
5. В. К. Кольтовер, У. Г. Шевченко, Л. В. Авдеева и др., Докл. РАН 442 (2), 272 (2012).
6. В. К. Кольтовер, Биофизика 58 (2) 257 (2013).
7. А. Б. Рубин, Биофизика, в 2 т. (Университет, Москва, 1999).
8. С. А. Костерин, Транспорт кальция в гладких мышцах (Наук. думка, Киев, 1990).
9. S. A. Burgess, S. Yu, M. L. Walker, et al, J. Mol. Biol. 372, 1165 (2007).
10. Р. Д. Лабынцева, А. А. Бевза, О. В. Бевза и др., Укр. биохим. журн. 84, 34 (2012).
11. P. S. Chen, T. Y. Toribara, Jr., H. Warner, Analуt. Chem. 28, 1756 (1956).
12. V. K. Karandashev, A. N. Turanov, T. A. Orlova, et al., Inorg. Mater. 44, 1491 (2008).
13. Я. Б. Зельдович, А. Л. Бучаченко и Е. Л. Франкевич, Усп. физич. наук 155 (1), (1988).
14. А. Л. Бучаченко, Новая изотопия в химии и биохимии (Наука, М., 2007).
15. A. L. Buchachenko, J. Phys. Chem. B 117, 2231 (2013).
16. В. К. Кольтовер, Известия РАН, сер. химич., № 5, 1029 (2014).
17. V. K. Koltover, in: Physics of Liquid Matter: Modern Problems (Springer Cham, Heidelberg, New York, Dordrecht, London, 2015), pp. 357–368.
18. М. В. Волькенштейн, Общая биофизика (Наука, Москва, 1978).
19. Д. С. Чернавский и Н. М. Чернавская, «Белок–машина». Биологические макромолекулярные конструкции (Янус-К, Москва, 1999).
20. F. A. Kiani and S. Fischer, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 111 (29), 2947 (2014).
21. Л. А. Блюменфельд и В. К. Кольтовер, Мол. биол. 6 (1), 161 (1972).
22. M. V. Badylevich, V. V. Kveder, V. I. Orlov, and Yu. A. Ossipyan, Phys. Stat. Sol. (c) 2 (6), 1869 (2005).
23. Y. Scolnik, I. Portnaya, U. Cogan, et al. Phys. Chemistry – Chem. Physics 8 (3), 333 (2006).
24. А. Л. Бучаченко, Д. А. Кузнецов, С. Б. Архангельский и др. Докл. РАН 396, 828 (2005).
25. D. Crotty, G. Silkstone, S. Poddar, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 109, 1437 (2012).
26. A. L. Buchachenko, A. P. Orlov, D. A. Kouznetsov, and N. N. Breslavskaya, Nucl. Acids Res. 41, 8300 (2013).
27. В. К. Кольтовер, Р. Д. Лабынцева, А. А. Люлько и др., Докл. АН Украини, № 1, 163 (2014).

Исследовано изменение структуры и каталитических свойств грибковых липаз (Candida rugosa, Rhizomucor miehei, Mucor javanicus) в мицеллярных растворах ряда солей желчных кислот, отличающихся гидрофильно-липофильным балансом и свойствами реакционной среды. Оценка изменения структуры белков в комплексах с мицеллами солей желчных кислот проводилась методами кругового дихроизма и флуоресценции триптофановых остатков. Соли желчных кислот не оказывают существенного влияния на структуру исследованных ферментов: в липазах Rh. miehei и M. javanicus наблюдается незначительное уменьшение доли α-спиральных участков, влияние солей желчных кислот на структуру липазы С. rugosa не выявлено. Несмотря на незначительные изменения в структуре ферментов, в растворах солей желчных кислот наблюдается существенное изменение их каталитических свойств: резкое снижение эффективности катализа. Методом ЯМР-самодиффузии показано образование комплексов субстрат–мицелла солей желчных кислот. Предложена модель регуляции активности грибковых липаз в растворах солей желчных кислот.
Ключевые cлова: гpибковые липазы, cоли желчныx киcлот, мицеллы, cолюбилизация, ингибиpование.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. P. Woolley and S. B. Petersen, Lipases – Their Structure, Biochemistry and Applications (Cambridge University Press, Cambridge, 1994).
2. Y. Yang, Y. Yu, Y. Zhang, et al., Process Biochem. 46 (10), 1900 (2011).
3. Y. Yang, Y. Yu, D. Wu, et al., Process Biochem. 47 (7), 1027 (2012).
4. T. Tan, J. Lu, K. Nie, et al., Biotech. Adv. 28 (5), 628 (2010).
5. N. Miled, F. Beisson, J. de Caro, et al., J. Mol. Cat. B: Enzym. 11 (4–6), 165 (2001).
6. R. Verger, Trends Biotechnol. 15 (1), 32 (1997).
7. A. Aloulou, J. A. Rodriguez, S. Fernandez, et al., Biochim. Biophys. Acta. Mol. Cell Biol. Lipids 1761, 995 (2006).
8. G. Fernandez-Lorente, Z. Cabrera, C. Godoy, et al., Process Biochem. 43, 1061 (2008).
9. Y. Zhao, Curr. Opin. Colloid Interface Sci. 12, 92 (2007).
10. S. Mukhopadhyay and U. Maitra, Curr. Sci. 87 (12), 1666 (2004).
11. D. Madenci and S. U. Egelhaaf, Curr. Opin. Colloid Interface Sci. 15, 109 (2010).
12. Л. P. Богданова, О. И. Гнездилов, Б. З. Идиятуллин и дp., Коллоид. жуpн. 74 (1), 3 (2012).
13. Ю. А. Валиуллина, Л. P. Богданова, Б. З. Идиятуллин и дp., Изв. Уфимcкого научного центpа PАН 3, 63 (2014).
14. P. Reis, H. Watzke, M. Leser, et al., Biophys. Chem. 147, 93 (2010).
15. P. Reis, K. Holmberg, H. Watzke, et al., Adv. Colloid Interface Sci. 147–148, 237 (2009).
16. P. Grochulski, F. Bouthillier, R. J. Kazauskas, et al., Biochemistry 33, 3494 (1994).
17. R. C. Rodrigues and R. Fernandez-Lafuente, J. Mol. Cat. B: Enzym. 66 (1–2), 15 (2010).
18. Z. S. Derewenda and U. Derewenda, J. Mol. Biol. 227, 818 (1992).
19. Л. P. Богданова, Е. А. Еpмакова, Б. З. Идиятуллин и дp., Докл. АН 446 (4), 456 (2012).
20. Л. P. Богданова, Т. А. Коннова и Ю. Ф. Зуев, Изв. Уфимcкого научного центpа PАН 3, 60 (2014).
21. C. Garcia-Galan, O. Barbosa, C. Ortiz, et al., J. Mol. Cat. B: Enzym. 93, 34 (2013).
22. F. Sun, W. Zong, R. Liu, et al., Spectrochim. Acta Part A 76, 142 (2010).
23. Ya. K. Reshetnyak and E. A. Burstein, Biophys. J. 81 (3), 1710 (2001).
24. E. A. Burstein, S. M. Abornev, and Ya. K. Reshetnyak, Biophys. J. 81 (3), 1699 (2001).
25. N. Greenfield, Nature Protocols 1, 2876 (2007).
26. S. M. Kelly, T. J. Jess, and N. C. Price, Biochim. Biophys. Acta 1751, 119 (2005).
27. Ю. Ф. Зуев, О. И. Гнездилов, О. C. Зуева и О.Г.
Уcьяpов, Коллоид. жуpн. 73 (1), 43 (2011).
28. Л. P. Богданова, Диc. …канд. биол. наук (КИББ
КазНЦ PАН, Казань, 2012).
29. А. Б. Миpгоpодcкая, Л. А. Кудpявцева, Ю. Ф. Зуев
и дp., Жуpн. физ. xимии 76 (11), 2033 (2002).
30. E. A. Stupishina, D. A. F aizullin, N. L. Zakharchenko,
et al., Mendeleev Communications 11 (6), 237 (2001).

Предложена модель, описывающая процесс диссоциации водородной связи в кластерах воды при облучении электромагнитным полем в микроволновом диапазоне. Модель применима и для случая разрыва ковалентной связи молекулы воды в кластере. Если поглощение энергии происходит на границе раздела фаз кластеров воды и полимера (например, ДНК, хитозан), то возможна и деструкция полимерной цепи.
Ключевые cлова: клаcтеpы воды, микpоволновое излучение, математичеcкое моделиpование.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. B. A. Welt, C. H. Tong, J. L. Rossen, and D. B. Lund, Appl. Environ. Microbiol. 60, 482 (1994).
2. R. V. Lechowich, L. R. Beuchat, K. J. Fox, and F. H. Webster, Appl. Microbiol. 17, 106 (1969).
3. D. K. H. Jeng, K. A. Kaczmarek, A. G. Woodworth, and G. Balasky, Appl. Environ. Microbiol. 53, 2133 (1987).
4. G. R. Vela and J. F. Wu, Appl. Environ. Microbiol. 37, 550 (1979).
5. Y. Kakita, N. Kashige, K. Murata, et al., Microbiol. Immunol. 39, 571 (1995).
6. Л. Д. Гапочка, М. Г. Гапочка, А. Ф. Коpолев и дp., Веcтн. МГУ. Cеp. 3. Физика. Аcтpономия 35 (4), 71 (1994).
7. I. P. Buffey, W. Byers-Brown, and H. A. Gebbie, Chem. Phys. Lett. 148 (4), 281 (1988).
8. А. А. Овчинников и Н. C. Эpиxман, Уcпеxи физ. наук 138 (2), 289 (1982).
9. C. В. Зенин, Оcновы биофизики воды (Центp Pегион, Моcква, 2011).
10. О. В. Моcин, Воздейcтвие электpомагнитныx волн низкой интенcивноcти на воду и биологичеcкие объекты. http://www.mmbio.ru/pdf/st_4.pdf, 2009.
11. Г. Коpн и Т. Коpн, Cпpавочник по математике (Наука, Моcква, 1973).
12. Л. Д. Ландау и Е. М. Лифшиц, Теоpетичеcкая физика. Т. 1. М еxаника (Наука, Моcква, 1988).
13. Н. И. Cиницын и В. А. Ёлкин, Биомед. теxнологии и pадиоэлектpоника, № 5–6, 34 (2006).
14. Н. И. Cиницын, В. А. Ёлкин, P. В. Cиницына и О. В. Бецкий, в cб. М атеpиалы ежегодной науч.-пpактич. конф-ии «Инновации PАН – 2010» («Cлово», Казань, 2010), cc. 124–128.
15. М. В. Зюзин, И. В. Моcягина, В. И. Дениcов и C. Д. Заxаpов, в cб. М атеpиалы науч. cимп. «Меxанизмы учаcтия воды в биозлектpомагнитныx эффектаx» («Новые выcокие теxнологии», Моcква, 2013), cc. 150–155.

Общепринято, что важные характеристики уотсон-криковского дуплекса определяются молекулярным строением его субъединиц, но вопрос о том, какие свойства каждой из субъединиц определяют существенные характеристики уотсон-криковского дуплекса, остается не выясненным. Наши расчеты комплексов дезоксидинуклеозидмонофосфатов с ионами натрия методом теории функционала плотности выявили ключевую роль конформационных свойств этих минимальных фрагментов одиночной цепи ДНК в возникновении уникальных черт уотсон-криковского дуплекса. Найдено, что направленность сахаро-фосфатного остова и предпочтительные области его торсионных углов вместе с различиями геометрии пуринов от пиримидинов определяют зависимость пространственной структуры уотсон-криковского дуплекса от нуклеотидной последовательности. Эти расчеты мы распространили теперь на минимальные фрагменты уотсон-криковского дуплекса, то есть на комплементарные комплексы дезоксидинуклеозидмонофосфатов с ионами натрия. Для поиска минимумов энергии BI-конформаций комплементарных комплексов дезоксидинуклеозидмонофосфатов с разной нуклеозидной последовательностью использованы разные компьютерные программы и различные функционалы. Для двух комплексов расчеты выполнены также на уровне теории ab initio MP2/6-31++G**. Анализ торсионных углов остова, упаковки сахарного кольца и взаимного положения оснований оптимизированных структур показывает, что конформационные характеристики комплементарных комплексов дезоксидинуклеозидмонофосфатов с ионами натрия остаются в пределах, характерных для семейства BI, и становятся ближе к соответствующим характеристикам в кристаллах уотсон-криковского дуплекса. Качественно, основные конформационные характеристики каждого из рассмотренных комплементарных комплексов дезоксидинуклеозидмонофосфатов не зависят от используемых функционала и компьютерной программы, хотя численные значения некоторых конформационных параметров могут варьировать, оставаясь в пределах, характерных для соответствующего семейства. Многие популярные функционалы переоценивают расстояние между парами оснований, а МР2-расчеты и новые сложные функционалы приводят к структурам со слишком близкими межатомными контактами. Детальное изучение некоторых комплементарных комплексов дезоксидинуклеозидмонофосфатов с ионами натрия указывает на существование нескольких минимумов энергии, соответствующих BI-конформациям, то есть на сложность рельефа поверхности потенциальной энергии комплементарных комплексов дезоксидинуклеозидмонофосфатов, что объясняет вариабельность конформационных параметров фрагментов дуплексов с одинаковой последовательностью. Популярные силовые поля молекулярной механики AMBER и CHARMM воспроизводят многие характеристики дезоксидинуклеозидмонофосфатов и их комплементарных комплексов с ионами натрия, но не все детали зависимости конформации уотсон-криковского дуплекса от нуклеотидной последовательности.
Ключевые cлова: ДНК, компьютеpное моделиpование, неэмпиpичеcкие pаcчеты, теоpия функционала плотноcти, молекуляpная меxаника.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. J. D. Watson and F. H. C. Crick, Nature 171, 737 (1953).
2. J. D. Watson and F. H. C. Crick, Nature 171, 964 (1953).
3. E. Schrödinger, What is Life? The Physical Aspect of the Living Cell (Cambridge: University Press, 1944). (Pуccкий пеpевод: Э. Шpёдингеp, Что такое жизнь? Физичеcкий аcпект живой клетки, 3-е изд. (PXД, Ижевcк, 2002).
4. H. M. Berman, W. K. Olson, D. L. Beveridge, et al., Biophys. J. 63, 751 (1992).
5. В. Кон, Уcпеxи физ. наук 172, 336 (2002).
6. V. I. Poltev, V. M. Anisimov, V. I. Danilov, et al., J. Biomol. Struct. Dyn. 24, 660 (2007).
7. V. I. Poltev, V. M. Anisimov, V. I. Danilov, et al., J. Biomol. Struct. Dyn. 25, 563 (2008).
8. V. I. Poltev, V. M. Anisimov, V. I. Danilov, et al., J. Molec. Structure: THEOCHEM 912, 53 (2009).
9. V. I. Poltev, V. M. Anisimov, V. I. Danilov, et al., Int. J. Quant. Chem. 110, 2548 (2010).
10. V. I. Poltev, V. M. Anisimov, V. I. Danilov, et al., Comput. Theor. Chem. 975, 69 (2011).
11. V. I. Poltev, V. M. Anisimov, V. I. Danilov, et al., Biopolymers, 101, 640 (2014).
12. C. Sosa, J. Andzelm, B. C. Elkin, et al., J. Phys. Chem. 96, 6630 (1992).
13. J. P. Perdew and Y. Wang, Phys. Rev. B 45, 13244 (1992).
14. G. te Velde, F. M. Bickelhaupt, S. J. A. van Gisbergen, et al., J. Comput. Chem. 22, 931 (2001).
15. M. J. Frisch, G. W. Trucks, H. B. Schlegel, et al., Gaussian 09, Revision E.01 (Gaussian, Inc., Wallingford, CT, 2011).
16. W. D. Cornell, P. Cieplak, C. I. Bayly, et al., J. Amer. Chem. Soc. 117, 5179 (1995).
17. D. A. Case, T. A. Darden, T. E. Cheatham III, et al., AMBER 9 (University of California, San Francisco, 2006).
18. K. Vanommeslaeghe and A. D. MacKerell, Jr., Biochim. Biophys. Acta: General Subjects 1850, 861 (2015).
19. J. C. Phillips, R. Braun, and W. Wang, J. Comput. Chem. 26, 1781 (2005).
20. X.-J. Lu and W. K. Olson, Nucl. Acids Res. 31, 5108 (2003).
21. D. Svozil, J. Kalina, M. Omelka, and B. Schneider, Nucl. Acids Res. 36, 3690 (2008).
22. R. E. Dickerson, in Structure, Motion, Interaction and Expression of Biological Macromolecules, Ed. by R. H. Sarma and M. H. Sarma (Adenine Press, Albany, NY, 1998), Vol. 1, pp. 17–36.
23. N. G. A. Abrescia, C. Gonzalez, C. Gouyette, and J. A. Subirana, Biochemistry 43, 4092 (2004).
24. M. D. Frank-Kamenetskii and S. M. Mirkin, Annu. Rev. Biochem. 64, 65 (1995)
25. V. R. Parvathy, S. R. Bhaumik, K. V. R. Chary, et al., Nucl. Acids Res. 30, 1500 (2002).
26. J. P. Perdew, K. Burke, and M. Ernzerhof, Phys. Rev. Lett. 77, 3865 (1996).
27. Y. Zhao and D. G. Truhlar J. Phys. Chem. A 109, 5656 (2005).
28. Y. Zhao and D. G. Truhlar, Theor. Chem. Acc. 120, 215 (2007).
29. V. Poltev, In: Handbook of Computational Chemistry, Ed. by J. Leszczynski (Springer Science), pp. 259–291 (2012).
30. В. И. Полтев, А. C. Деpябина, Э. Гонcалеc и Т. И. Гpоxлина, Биофизика 47, 996 (2002).

С помощью ультрафиолетовой спектроскопии и спектроскопии кругового дихроизма исследовано связывание димерного аналога дистамицина (Pt-bis-Dst) с поли[d(A-T)]•поли[d(A-T)], поли(dA)•поли(dT) и дуплексом O23 с последовательностью 5′-GCCAATATATATATATTATTAGG-3′, который присутствует в начале репликации OriS вируса герпеса. Отличительной особенностью синтетического полиамида от природного антибиотика является то, что в нем два дистамициновых фрагмента соединены с помощью глицинированной цис-диаминоплатиновой группы. Показано, что связывание Pt-bis-Dst с поли[d(A-T)]•поли[d(A-T)] и поли(dA)•поли(dT) достигает насыщения, если одна молекула лиганда приходится примерно на 8 пар оснований. При дальнейшем увеличении отношения добавленного лиганда к парам оснований в спектрах КД комплексов с поли[d(A-T)]•поли[d(A-T)] наблюдается смещение максимума длинноволновой полосы в сторону больших длин волн, а в области спектра 290–310 нм появляется «плечо», которое отсутствовало в спектрах комплексов, полученных при низких заполнениях полимера лигандом. При высоких отношениях концентрации лиганда к концентрации олигонуклеотида Pt-bis-Dst может связываться с поли[d(A-T)]•поли[d(A-T)] в форме шпильки или может образовывать ассоциаты за счет взаимодействия между дистамициновыми фрагментами соседних молекул Pt-bis-Dst. Структура комплексов стабилизируется взаимодействиями между пирролкарбоксамидными фрагментами половинок двух молекул Pt-bis-Dst, адсорбированных на соседних перекрывающихся связывающих местах. Эти взаимодействия, вероятно, также ответственны за концентрационно-зависимые спектральные изменения, наблюдаемые при образовании комплекса между Pt-bis-Dst и поли[d(A-T)]•поли[d(A-T)]. Спектральные изменения практически отсутствуют при связывании Pt-bis-Dst с поли(dA)•поли(dT). Связывание Pt-bis-Dst с дуплексом O23 достигает насыщения, если две молекулы лиганда приходятся на дуплекс, содержащий кластер из 18 АТ-пар. При увеличении отношения концентраций лиганда к дуплексу спектры КД претерпевают концентрационно-зависимые изменения, аналогичные тем, которые наблюдаются при связывании Pt-bis-Dst c поли[d(A-T)]•поли[d(A-T)]. Испытания противовирусной активности Pt-bis-Dst показали, что концентрация, при которой цитопатический эффект, вызываемый вирусом герпеса в культуре клеток Vero E6 уменьшается в два раза, равна 1,5 мкг/мл, а индекс селективности противовирусного действия равен 65 при относительно невысокой цитотоксичности. Концентрация Pt-bis-Dst, при которой погибает примерно половина клеток, равна 100 мкг/мл.
Ключевые cлова: димеpные пpоизводные диcтамицина, cинтетичеcкие олигонуклеотиды, ультpафиолетовая cпектpоcкопия, cпектpоcкопия кpугового диxpоизма, пpотивовиpуcная активноcть.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Ch. Zimmer and U. Wahnert, Prog. Biophys. Mol. Biol. 47, 31 (1986).
2. Ch. Bailly and B. Chairs, Bioconjugate Chemistry 9, 513 (1998).
3. M. L. Kopka, C. Yoon, D. Goodsell, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 82, 1376 (1985).
4. M. Coll, C. A. Frederick, A. H.-J. Wang, and A. Rich, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 84, 8385 (1987).
5. L. Tabernero, N. Verdaguer, M. Coll, et al., Biochemistry 32, 8403 (1993).
6. R. E. Klevit, D. E. Wemmer, and B. R. Reid, Biochemistry 25, 3296 (1986).
7. J. G. Pelton, D. E. Wemmer, and B. R. Reid, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86, 5723 (1986).
8. G. V. Gursky, A. S. Zasedatelev, A. L. Zhuze, et al., Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 47, 367 (1983).
9. A. A. Khorlin, A. S. Krylov, S. L. Grokhovsky, et al., FEBS Lett. 118, 311 (1980).
10. S. L. Grokhovsky and V. E. Zubarev, Nucl. Acids Res. 19, 257 (1990).
11. V. A. Nikolaev, S. L. Grokhovsky, A. N. Surovaya, et al., J. Biomol. Struct. Dyn. 14, 31 (1996).
12. S. L. Grokhovsky, A. N. Surovaya, G. Burkhardt, et al., FEBS Lett. 439, 346 (1998).
13. A. N. Surovaya, G. Burckhardt, S. L. Grokhovsky, et al., J. Biomol. Struct. Dyn. 14, 595 (1997).
14. A. N. Surovaya, G. Burckhardt, S. L. Grokhovsky, et al., J. Biomol. Struct. Dyn. 18, 689 (2001).
15. Г. В. Гpоxовcкий, А. Л. Жузе, и Б. П. Готтиx, Биооpган. xимия 18, 570 (1992).
16. A. N. Surovaya, S. L. Grokhovsky, N. P. Bazhulina, and G. V. Gursky, Biophysics 53 (5), 344 (2008).

Аминоацил-тРНК-синтетазы – древнее семейство ферментов, которые специфически заряжают молекулу тРНК соответствующей аминокислотой для белкового синтеза. Глицил-тРНК-синтетаза отличается вариабельностью своей структуры и особенностями функционирования в разных организмах. Недавние исследования показали, что глицил-тРНК-синтетаза человека является регулятором инициации трансляции мРНК полиовируса. Детали данного процесса и его механизм остаются неизвестными. В рамках исследований, посвященных изучению этого этапа функционирования полиовируса, мы изучили взаимодействие цитоплазматической формы глицил-тРНК-синтетазы человека, а также ее доменов с фрагментами полиовирусного IRES-элемента. В результате мы определили минимальный фрагмент вирусной мРНК, с которым полноценно взаимодействует глицил-тРНК-синтетаза, и оценили вклад отдельных доменов во взаимодействие глицил-тРНК-синтетазы с РНК.
Ключевые cлова: энтеpовиpуcы, полиовиpуc, инициация тpанcляции, глицил-тPНК-cинтетаза, cайт внутpенней поcадки pибоcомы, PНК-белковые взаимодейcтвия.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. J. Pelletier and N. Sonenberg, Nature 334, 320 (1988).
2. L. Balvay, R. Soto Rifo, E. P. Ricci, et al., Biochim. Biophys. Acta 1789, 542 (2009).
3. M. Niepmann, Biochim. Biophys. Acta 1789, 529 (2009).
4. D. E. Andreev, J. Hirnet, I. M. Terenin, et al., Nucl. Acids Res. 40 (12), 5602 (2012).
5. H. J. Lee, J. Park, K. Nakhro, et al., J. Peripher. Nerv. Syst. 17, 418 (2012).
6. S. de Breyne, Y. Yu, A. Unbehaun, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 106, 9197 (2009).
7. K. Ochs, A. Zeller, L. Saleh, et al., J. Virol. 77, 115 (2003).
9. K. Ochs, L. Saleh, G. Bassili, et al., J. Virol. 76, 2113 (2002).
10. G. J. Belsham and R. J. Jackson, In: Translational Control of Gene Expression, Ed. by N. Sonenberg, J. W. B. Hershey, and M. B. Mathews (Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N.Y., 2000), pp. 869–900.
11. R. Novy, D. Drott, K. Yaeger, and R. Mierendorf, Newsletter of Novagene 12, 1 (2001).
12. B. Hess, C. Kutzner, D. van der Spoel, and E. Lindahl, J. Chem. Theory and Computation 4, 435 (2008).
13. A. D. Mackerell, Jr., M. Feig, and C. L. Brooks, J. Comput. Chem. 25, 1400 (2004).
14. B. Hess, H. Bekker, H. J. C. Berendsen, et al., J. Comput. Chem. 18, 1463 (1997).
15. T. Darden, D. York, and L. Pedersen, J. Chem. Phys. 98, 10089 (1993).
16. U. Essmann, L. Perera, M. L. Berkowitz, et al., J. Chem. Phys. 103, 8577 (1995).
17. H. J. C. Berendsen, J. P. M. Postma, W. F. van Gunsteren, et al., J. Chem. Phys. 81, 3684 (1984).
18. W. L. Jorgensen, J. Chandrasekhar, J. D. Madura, et al., J. Chem. Phys. 79, 926 (1983).
19. Е. Ю. Никонова, О. C. Никонов, Н. В. Леконцева и М. Б. Гаpбеp, Национальная аccоциация ученыx 7 (12), 32 (2015).
20. C. Cerini, M. Semeriva, and D. Gratecos, Eur. J. Biochem. 244 (1), 176 (1997).
21. B. Cahuzac, E. Berthonneau, N. Birlirakis, et al., EMBO J. 19 (3), 445 (2000).
22. X. Qin, Z. Hao, Q. Tian, et al., J. Biol. Chem. 289 (29), 20359 (2014).

Представлены результаты исследования вынужденных угловых колебаний азотистых оснований ДНК с использование математической модели, состоящей из двух связанных нелинейных дифференциальных уравнений, которые учитывают эффекты диссипации и влияние внешнего периодического поля. Результаты расчетов иллюстрируются для случая последовательности гена, кодирующего интерферон alpha 17 (IFNA17).
Ключевые cлова: моделиpование динамики ДНК, вынужденные колебания азотиcтыx оcнований, pезонанc, кинки.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. L. A. Krasnobaeva and L. V. Yakushevich, J. Bioinf. Comput. Biol. 13 (1), 1540002 (2015).
2. Л. В. Якушевич и Л. А. Кpаcнобаева, Биофизика 52 (2), 237 (2007).
3. Л. А. Кpаcнобаева и А. В. Ш аповалов, Компьютеpные иccледования и моделиpование 1 (3), 263 (2009).
4. А. В. Ш аповалов и Л. А. Кpаcнобаева, Cолитоны уpавнения cинуc–Гоpдона (Томcкий гоc. ун-т, Томcк, 2009).
5. Л. В. Якушевич, Г. P. Кашапова и Ф. К. Закиpьянов, Биофизика 57 (1), 21 (2012).
6. Ф. К. Закиpьянов, Л. В. Якушевич, Компьютеpные иccледования и моделиpование 5 (5), 821 (2013).
7. Л. В. Якушевич, А. А. Гpиневич и А. А. Pяcик, в cб. М атеpиалы 10-й М еждунаp. конф. «Cинеpгетика в общеcтвенныx и еcтеcтвенныx наукаx» (2015), ч. II, cc. 11–15.
8. G. Dubois, C. Francois, V. Descamps, et al., Virology J. 6, 70 (2009).
9. В. А. Бычков, Н. В. Pязанцева и В. В. Новицкий, Бюл. cибиpcкой медицины 3, 19 (2011).
10. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/nuccore/NM_021268.2.
11. Л. В. Якушевич, Л. А. Кpаcнобаева, А. В. Шаповалов и Н. P. Кинтеpо, Биофизика 50 (3), 450 (2005).
12. M.B. Hakim, S.M. Lindsay and J. Powell, Biopolymers 23, 1185 (1984).
13. L. V. Yakushevich and L. V. Krasnobaeva, Int. J. Nonl. Mech. 43 (10), 1074 (2008).
14. D. W. Mc Laughlin and A. C. Scott, Phys. Rev. A 18, 1652 (1978).

Методом молекулярной динамики исследовано конформационное поведение биологически важных хиральных молекул холестерола и эргостерола. Экспериментально обнаружено формирование струн в растворе холестерола в метаноле и их отсутствие в растворах эргостерола в метаноле. Показано, что внутримолекулярная динамика молекулы существенным образом сказывается на возможности структурообразования. Предложено альтернативное объяснение функциональной значимости холестерола, по-видимому, связанное с образованием коммутационных структур за пределами мембраны как биологической целесообразностью нахождения эргостерола в некоммутирующих клетках грибов и холестерола в коммутирующих клетках макроорганизмов.
Ключевые cлова: xиpальноcть, xолеcтеpол, эpгоcтеpол, cтpуктуpообpазование, коммутация.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. S. V. Stovbun, A. I. Mikhailov, A. A. Skoblin, et al., Rus. J. Phys. Chem. B 6 (1), 60 (2012).
2. T. Proft and E. N. Baker, Cell Mol. Life Sci. 66 (4), 613 (2009).
3. Д. Cаттон, М. Pинальди и А. Фотеpгилл, Опpеделитель патогенныx и уcловно патогенныx гpибов (Миp, М., 2001).
4. J. H. Zhang, et al., China Life Sci. 56 (11), 995 (2013).
5. P. Terech, V. Rodriguez, J. D. Barnes, and G. B. McKenna, Langmuir 10 (10), 3406 (1994).
6. O. Lebel, M.-E. Perron, Th. Maris, et al., Chem. Mater. 18, 3616 (2006).
7. A. R. Borges, M. Hyacinth, M. Lum, et al., Langmuir 24, 7421 (2008).
8. D. V. Zlenko and S. V. Stovbun, Rus. J. Phys. Chem. B 8 (5), 613 (2014).
9. S. V. Stovbun, A. A. Skoblin, and A. M Zanin, Rus.
J. Phys. Chem. B 8 (3), 302 (2014).
10. P. Генниc, Биомембpаны: Молекуляpная cтpуктуpа и функции (Миp, M., 1997).
11. S. Pronk, S. Paul, R. Schutz, et al., Bioinformatics 29 (7), 845 (2013).
12. W.L. Jorgensen, D. S. Maxwell, and J. Tirado-Rives, J. Amer. Chem. Soc. 118 (45), 11225 (1996).
13. R. G. Weiss and P. Terech, Molecular Gels. Materials with Self-Assembled Fibrillar Springer (Dordrecht, The Netherlands, 2006).
14. М. Клеман и О. Д. Лавpентович, Оcновы физики чаcтично упоpядоченныx cpед: жидкие кpиcталлы, коллоиды, фpактальные cтpуктуpы, полимеpы и биологичеcкие объекты (ФизМатЛит, М., 2007).
15. E. V. Anslyn and D. A. Dougherty, Modern Physical Organic Chemistry (University Science Books, USA, 2006).
16. D. V. Zlenko and S. V. Stovbun, Rus. J. Phys. Chem. B 8 (4), 499 (2014).
17. H. A. Bethe, Proc. Roy. Soc. Lond. Ser. A 150, 552 (1935).

С помощью ЭПР-спектроскопии спиновых ловушек и ЭПР-оксиметрии исследовано образование супероксидных радикалов в изолированных митохондриях сердец крыс линии Wistar в условиях варьируемой оксигенации образца. Фталоцианин лития и TEMPONE-¹⁵N-D₁₆ служили для определения содержания кислорода в газопроницаемом капилляре, содержащем митохондрии. В качестве спиновой ловушки использовали TIRON. Варьируя концентрацию кислорода в инкубационной смеси, мы показали, что митохондрии сердца могут генерировать супероксид в комплексе III при разном парциальном давлении кислорода, включая условия глубокой гипоксии (< 5% O₂). Динитрозильные комплексы железа с глутатионовыми лигандами (лекарственный препарат «Оксаком») оказывали антиоксидантное действие независимо от значения парциального давления кислорода, при этом величина и кинетические характеристики эффекта зависели от концентрации препарата.
Ключевые cлова: cупеpокcидные pадикалы, динитpозильные комплекcы железа, cеpдце, митоxондpии, антиокcиданты, электpонный паpамагнитный pезонанc.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. M. D. Brand, C. Affourtit, T. C. Esteves, et al., Free Rad. Biol. Med. 37, 755 (2000).
2. S. Orrenius, V. Gogvadze, and V. Zhivotovsky, Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 47, 143 (2007).
3. C. X. C. Santos, N. Anilkumar, M. Zhang, et al., Free Rad. Biol. Med. 50, 777 (2011).
4. J. Guttierrez, S. W. Ballinger, V. M. Darley-Usmar, et al., Circ. Res. 99, 924 (2006).
5. R. B. Hamanaka and N. S. Chandel, Curr. Opin. Cell Biol. 21, 894 (2009).
6. T. Finkel, J. Cell Biol. 194, 7 (2011).
7. M. Ksenzenko, A. Konstantinov, G. Khomutov, et al, FEBS Lett. 155, 19 (1983).
8. F. L. Muller, Y. Liu and H. van Remmen, J. Biol. Chem. 279, 49064 (2004).
9. P. Lanciano, B. Khalfaoui-Hassani, N. Selamoglu, et al., Biochim. Biophys. Acta 1827, 1332 (2013).
10. Y.-R. Chen and J. L. Zweier, Circ. Res. 114, 524 (2014).
11. W. Droge, Physiol. Rev. 82, 47 (2002).
12. F. J. Giordano, J. Clin. Invest. (2005) 115, 500.
13. T. Klimova and N. S. Chandel, Cell Death Differ. 15, 660 (2008).
14. N. S. Chandel, D. S. McClintock, S. E. Feliciano, et al., J. Biol. Chem. 275, 25130 (2000).
15. И. В. Cвиpяева, А. Меpцалова и Э. К. Pууге, Биофизика 55, 271 (2010).
16. V. L. Lakomkin, A. F. Vanin, A. A. Timoshin, et al., Nitric Oxide 16, 413 (2007).
17. E. I. Chazov, O. V, Rodnenkov, A. V. Zorin, et al., Nitric Oxide 26, 148 (2012).
18. К. Б. Шумаев, А. А. Губкин, C. А. Губкина и дp., Биофизика 51, 472 (2006).
19. К. Б. Шумаев, И. В. Cвиpяева, C. А. Губкина и дp., Биофизика 55, 460 (2010).
20. H. Hou, O. Y. Grinberg, S Taie, et al., Anest. Analg. 96, 1467 (2003).
21. P. E. James, O. Y. Grinberg, and H. M. Swartz, J. Leukocyte Biol. 64, 78 (1998).
22. A. N. Ledenev, A. A. Konstantinov, E. Y. Popova, et al., Biochem. Int. 13, 391 (1986).
23. О. В. Коpкина и Э. К. Pууге, Биофизика 45, 695 (2000).
24. Y. H. Han and W. H. Park, Oncol. Rep. 21, 253 (2009).
25. A. O. Oyewole and M. A. Birch-Machin, FASEB J. 29, 4766 (2015).
26. И. В. Cвиpяева и Э. К. Pууге, Биофизика 51, 478 (2006).

Обнаружена нелинейная зависимость гибели клеток E. coli при облучении светом одновременно синей и красной областей спектра с интенсивностью ≈100 мВт/см². Найденная зависимость объясняется предположением о каскадном двухфотонном поглощении света молекулами ДНК с промежуточным резонансом на клеточных хромофорах, вызывающем возбуждение и последующее повреждение ДНК, аналогичное повреждению при воздействии УФ-квантов.
Ключевые cлова: двуxфотонное поглощение, повpеждение ДНК.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Л. C. Ваcиленко, В. П. Чеботаев и Ю. В. Тpоицкий, Жуpн. экcпеpим. и теоpет. физики 48, 777 (1965).
2. Б. М. Cавин, P. И. Ковач и Е. Е. Колчин, Докл. АН CCCP. Физиология 221, 255 (1975).
3. D. H. Sliney, R. T. Wangemann, and J. K. Franks. J. Opt. Soc. Am. 66, 339 (1976).
4. В. Г. Дмитpиев, В. Н. Емельянов, М. А. Кашинцев и дp., Квантовая электpоника 6, 803 (1979).
5. В. Е. Пpокопьев, Биофизика 25, 305 (1980).
6. G. Palczewska, F. Vinberg, P. Stremplewski, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 111, E5445 (2014).
7. E. Chamorro, C. Bonnin-Arias, M. J. Pérez-Carrasco, et al., Photochem. Photobiol. 89, 468 (2013).
8. Н. Бломбеpген, Нелинейная оптика (Миp, М., 1966).
9. Б. Я. Зельдович, Н. Ф. Пилипецкий, А. В. Cуxов и Н. В. Табиpян, Пиcьма ЖЭТФ 31, 287 (1980).
10. В. Гайтлеp, Квантовая теоpия излучения (ИИЛ, М., 1956).
11. J. R. Lakowicz, Principles of fluorescence spectroscopy. 3rd ed. (Springer, 2006).
12. D. Voet, W. B. Gratzer, R. A. Cox, and P. Doty, Biopolymers 1, 193 (1963).
13. В. Г. Петуxов, В. А. Шувалов и И. А. Шувалова, Биофизика 15 (3), 438 (1970).
14. Li Sun, E. R. Kantorowitz’, and W. C. Galley, Eur. J. Biochem. 245, 32 (1997).
15. Ю. А. Владимиpов и А. Я. Потапенко. Физико-xимичеcкие оcновы фотобиологичеcкиx пpоцеccов (Выcш. шк., М.: 1989).
16. S. Horie and M. Morrison, J. Biol. Chem. 238 (8), 2859 (1963).
17. T. Omura and R. Sato, J. Biol. Chem. 239 (7), 2379 (1964).
18. P. Cтейниеp, Э. Эдельбеpг и Дж. Ингpэм, Миp микpобов (Миp, М., 1989), т. 2.
19. G. H. Weenk, Int. J. Food Microbiol. 17, 159 (1992).
20. P. E. M. Gibbs, A. Borden, and C. W. Lawrence, Nucl. Acids Res. 23, 1919 (1995).
21. S. Khan and R. M. Macnab, J. Mol. Biol. 138, 563 (1980).
22. S. Wright, B. Walia, J. S. Parkinson, and S. Khan, J. Bacteriol. 188 (11), 3962 (2006).
23. T. I. Karu, G. S. Kalendo, V. S. Letokhov, and V. V. Lobko, Il Nuovo Cimento D 3, 309 (1984).
24. T. Karu, N. Smolyaninova, and A. Zelenin, Lasers in the Life Sciences 4, 167 (1991).
25. P. A. Lukyanovich, B. A. Zon, A. A. Kunin, and S. N. Pankova, Laser Phys. 25, 045602 (2015).
26. R. J. Lanzafame, I. Stadler, A. F. Kurtz, et al., Lasers in Surgery and Medicine 39, 534 (2007).
27. N. Vermeulen, W. J. Keeler, K. Nandakumar, and K. T. Leung, Biotechnol. Bioeng. 99, 550 (2008).
28. C. S. Downes, A. R. S. Collins, and R. T. Johnson, Biophys. J. 25, 129 (1979).
29. R. M. Goody and Y. L. Yung, Atmospheric Radiation (Oxford University Press, New York, 1989).
30. P. A. Lukyanovich, B. A. Zon, M. Y. Grabovich, et al., Laser Phys. Lett. 13, 015602 (2016).

Методом прямого мечения разрывов ДНК исследовано влияния различных температурных режимов хранения сперматозоидов человека, в том числе криоконсервации, на структуру организации ДНК в них. На 19 образцах спермы доноров и пациентов с установленной нормозооспермией (по критериям Всемирной организации здравоохранения) показано значительное увеличение фрагментации ДНК сперматозоидов через 8 ч инкубации при 39ºС (на 76,7%) и при 37ºС (на 68,9%). Установлено, что криоконсервация с применением криопротекторов непосредственно после разморозки не дает значимых отличий в степени фрагментации ДНК, однако через 24 ч инкубации обнаружено резкое увеличение степени фрагментации ДНК в образцах, содержащих криопротектор, что может свидетельствовать о его цитотоксичности.
Ключевые cлова: фpагментация ДНК, cпеpматозоид, вcпомогательные pепpодуктивные теxнологии, кpиоконcеpвация, темпеpатуpа инкубации.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. J. Erenpreiss, M. Spano, J. Erenpreisa, et al., Asian J. Androl. 8 (1), 11 (2006).
2. D. P. Evenson, L. K. Jost, D. Marshall, et al., Hum. Reprod. 14, 1039 (1999).
3. D. Sakkas and J. G. Alvarez, Fertil. Steril. 93 (4), 1027 (2010).
4. W. S. Ward and D. S. Coffey, Biol. Reprod. 44 (4), 569 (1991).
5. R. J. Aitken and C. Krausz, Reproduction 122, 497 (2001).
6. Е. В. Маpкова и А. C. Замай, Пpобл. pепpод. 4, 42 (2006).
7. K. L. Larson, C. J. DeJonge, A. M. Barnes, et al., Hum. Reprod. 15, 1717 (2000).
8. P. N. Schlegel and D. A. Paduch, Fertil. Steril. 84 (4), 854 (2005).
9. L. H. Dalzell, C. M. McVicar, N. McClure, et al., Fertil. Steril. 82, 1443 (2004).
10. R. J. Aitken and L. Bennetts, in: The Sperm Cell Production, Maturation, Fertilization, Regeneration, Ed. by Ch. J. De Jonge and Ch. L. R. Barratt (Cambridge University Press, 2006), pp. 170–194.

Показано, что гипоксия (5% О2) и фактор роста фибробластов bFGF уменьшают время удвоения популяции мезенхимальных стволовых клеток костного мозга, что свидетельствует о повышении пролиферации культуры клеток. Установлено, что низкие концентрации О2 и фактор bFGF в среде культивирования клеток повышают экспрессию гена abcg2 и его белкового продукта транспортера ABCG2 в мезенхимальных стволовых клетках костного мозга. Совместное действие этих факторов характеризуется потенцированием выявленных в мезенхимальных стволовых клетках эффектов гипоксии. Выявлено, что блокирование функциональной активности белка ABCG2 приводит к повышенному образованию активных форм кислорода в мезенхимальных стволовых клетках костного мозга. Изучено влияние гипоксии и/или bFGF на белковый профиль мезенхимальных стволовых клеток. Приведенные в работе результаты наряду с ранее полученными данными доказывают наличие связи между экспрессией и функционированием белка ABCG2 и поддержанием жизнеспособности и пролиферативной активности мезенхимальных стволовых клеток при культивировании их в гипоксии: ABCG2 выполняет защитную функцию.
Ключевые cлова: мезенxимальные cтволовые клетки, белок ABCG2, гипокcия, фактоp pоcта bFGF, поpфиpины.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. A. Lavrentieva, I. Majore, C. Kasper, et al., Cell Commun. Signal. 8, 18 (2010).
2. A. Salim, R. P. Nacamuli, E. F. Morgan, et al., J. Biol. Chem. 279 (38), 40007 (2004).
3. D. P. Lennon, J. M. Edmison, A. I. Caplan, J. Cell Physiol. 187 (3), 345 (2001).
4. P. Malladi, Y. Xu, M. Chiou, et al., Am. J. Physiol. Cell Physiol. 290 (4), 1139 (2006).
5. C. Holzwarth, M. Vaegler, F. Gieseke, et al., BMC Cell Biol. 11, 11 (2010).
6. Н. C. Тиxонова, О. C. Моcкалева, Б. А. Маpгулиc и И. В. Гужова, Цитология 50 (5), 467 (2008).
7. L. Basciano, C. Nemos, B. Foliguet, et al., BMC Cell Biol. 12, 12 (2011).
8. H. Abdollahi, L. J. Harris, P. Zhang, et al., J. Surg. Res. 165 (1), 112 (2011).
9. R. H. Wenger, D. P. Stiehl, G. Camenisch, Sci. STKE 12 (306), re12 (2005).
10. G. L. Semenza, Physiology 19, 176 (2004).
11. R. H. Wenger, FASEB J. 16 (10), 1151 (2002).
12. T. Ma, W. L. Grayson, M. Fröhlich, and G. VunjakNovakovic, Biotechnol. Prog. 25 (1), 32 (2009).
13. Assessment of HIF-1a function and identification of a novel degradation mechanism, Ed. by H. Andre (Karolinska Institutet, Stockholm, 2009).
14. А. Г. Полешко, Е. C. Лобанок, Л. М. Межевикина и дp., Биофизика 59 (6), 1125 (2014).
15. R. Larsen, Z. Gouveia, M. P. Soares, et al., Front Pharmacol. 3, 77 (2012).
16. P. Krishnamurthy, D. D. Ross, T. Nakanishi, et al., J. Biol. Chem. 279 (23), 24218 (2004).
17. B. Sarkadi, C. Ozvegy-Laczka, K. Nemet, et al., FEBS Lett. 567, 116 (2004).
18. L. Douglas and D. Ross, Oncogene. 22, 7340 (2003).
19. B. Sarkadi, L. Homolya, G. Szakacs, and A. Varadi, Physiol. Rev. 86 (4), 1179 (2006).
20. A. A. Khan and J. G. Quigley, Biochim. Biophys. Acta 1813 (5), 668 (2011).
21. J. Susanto, Y. Lin, Y. Chen, et al., PLoS One 3 (12), e4023 (2008).
22. C. Hirschmann-Jax, A. E. Foster, G. G. Wulf, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 101 (39), 14228 (2004).
23. Y. R. Yun, J. E. Won, E. Jeon, et al., J. Tissue Eng. Art. 218142 (2010).
24. N. Gotoh, Curr Stem Cell Res Ther. 4 (1), 9 (2009).
25. Y. W. Eom, J. E. Oh, J. I. Lee, et al., Biochem. Biophys. Res. Commun. 445 (1), 16 (2014).
26. А. Г. Полешко и И. Д. Волотовcкий, Гены и клетки 10 (2), 73 (2015).
27. А. Г. Полешко, Е. C. Лобанок и И. Д. Волотовcкий, Клеточные теxнологии в биологии и медицине 1, 57 (2014).
28. А. Г. Полешко, Е. C. Лобанок и И. Д. Волотовcкий, Веcти НАН 2, 77 (2014).
29. A. Gomes, E. Fernandes, and J. L. Lima, J. Biochem. Biophys. Methods 65 (2–3), 45 (2005).
30. P. Aisen, Int. J. Biochem. Cell Biol. 36 (11), 2137 (2004).
31. M. Garcэa-Escarp, V. Martэnez-Munoz, I. Sales-Pardo, et al., Cytometry A 62 (2), 129 (2004).
32. M. Kubota, S. Shimmura, H. Miyashita, et al., Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 51 (11), 5617 (2010).
33. M. Solazzo, O. Fantappie, M. D’Amico, et al., Cancer Res. 69 (18), 7235 (2009).
34. A. Görlach, E. Y. Dimova, A. Petry, et al., Redox Biol. 6, 372 (2015).
35. Н. П. Чеcнокова, Е. В. Понукалина и М. Н. Бизенкова, Cовpеменные пpоблемы науки и обpазования 6, 21 (2006).

Белок теплового шока Hsp90, обнаруживаемый во внеклеточном пространстве и на клеточной мембране, играет важную роль в клеточной подвижности, миграции, инвазии и метастазировании опухолевых клеток. В настоящее время функциональная роль и молекулярные механизмы ассоциации Hsp90 с плазматической клеточной мембраной не известны. С помощью антител, специфичных к двум изоформам Hsp90, Hsp90α и Hsp90β, в работе показано, что мембрано-ассоциированные Hsp90α и Hsp90β играют важную роль в миграции опухолевых клеток фибросаркомы (НТ1080) и глиобластомы (А-172) человека in vitro. Нарушение сульфирования клеточных гепарансульфатов, разрушение клеточных гепарансульфатов с помощью гепариназы I/III, а также обработка клеток гепарином приводят к резкому снижению уровня мембранной экспрессии обеих изоформ Hsp90. Кроме этого, гепарин существенно ингибирует миграцию опухолевых клеток. Полученные результаты свидетельствуют об участии двух изоформ мембрана-ассоциированного Hsp90 в миграции опухолевых клеток in vitro и важной роли клеточных гепарансульфатов в «заякоривании» Hsp90α и Hsp90β на плазматической мембране.
Ключевые cлова: мембpано-аccоцииpованный Hsp90, изофоpмы Hsp90α и Hsp90β, клеточные гепаpанcульфаты, мигpация клеток.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. T. J. Mitchison and L. P. Cramer, Cell 84 (3), 371 (1996).
2. C. F. Cheng, D. Sahu, F. Tsen, et al., J. Clin. Invest. 121, 4348 (2011).
3. W. Li, F. Tsen, D. Sahu, et al., Int. Rev. Cell Mol. Biol. 303, 203 (2013).
4. B. Becker, G. Multhoff, B. Farkas, et al., Experim. Dermatology 13, 27 (2004).
5. J. McCready, J. D. Sims, D. Chan, et al., BMC Cancer 10, 294 (2010).
6. K. Sidera, M. Gaitanou, D. Stellas, et al., J. Biol. Chem. 283, 2031 (2008).
7. D. Stellas, A. El Hamidieh, and E. Patsavoudi, BMC Cell Biol. 11, 51 (2010).
8. J. L. Johnson, Biochim. Biophys. Acta 1823, 607 (2012).
9. J. Li and J. Buchner, Biomed. J. 36, 106 (2013).
10. P. Csermely, T. Schnaider, C. Soti, et al., Pharmacol. Ther. 79 (2), 129 (1998).
11. L. H. Pearl and C. Prodromou, Annu. Rev. Biochem. 75, 271 (2006).
12. D. Picard, Cell. Mol. Life Sci. 59 (10), 1640 (2002).
13. W. Li, Y. Li, S. Guan, et al., The EMBO J. 26, 1221 (2007).
14. S. Tsutsumi, K. Beebe, and L. Neckers, Future Oncol. 5, 679 (2009).
15. X. Wang, X. Song, W. Zhuo, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 106, 21288 (2009).
16. A. Clayton, A. Turkes, H. Navabi, et al., J. Cell Sci. 118, 3631 (2005).
17. C. F. Cheng, J. Fan, M. Fedesco, et al., Mol. Cell Biol. 28, 3344 (2008).
18. S. Basu, R. J. Binder, T. Ramalingam, et al., Immunity 14, 303 (2001).
19. J. S. Chen, Y. M. Hsu, C. C. Chen, et al., J. Biol. Chem. 285, 25458 (2010).
20. A. L. Correia, H. Mori, E. I. Chen, et al., Genes Dev. 27, 805 (2013).
21. X. Song, X. Wang, W. Zhuo, et al., J. Biol. Chem. 285, 40039 (2010).
22. K. Sidera and E. Patsavoudi, Curr. Signal Transd. Ther. 4, 51 (2009).
23. S. Tsutsumi and L. Neckers, Cancer Sci. 98, 1536 (2007).
24. B. K. Eustace and D. G. Jay, Cell Cycle 3, 1098 (2004).
25. W. Li, D. Sahu, and F. Tsen, Biochim. Biophys. Acta 1823, 730 (2012).
26. R. Biaoxue, J. Xiling, Y. Shuanying, et al., J. Exp. Clin. Cancer Res. 31 (1), 70 (2012).
27. K. Sidera, M. Samiotaki, E. Yfanti, et al., J. Biol. Chem. 279, 45279 (2004).
28. А. В. Cнигиpева, В. В. Вpублевcкая, Ю. Ю. Cкаpга и дp., Cовpеменные пpоблемы науки и обpазования 2, (2013). URL: www.science-education.ru/108-8674.
29. U. K. Laemmli, Nature 227, 680 (1970).
30. A. Menoret and G. Bell, J. Immunol. Methods 237, 119 (2000).
31. S. Tumova, A. Woods, and J. R. Couchman, Int. J. Biochem. Cell Biol. 32, 263 (2000).
32. S. Sarrazin, W. C. Lamanna, and J. D. Esko, Heparan sulfate proteoglycans (Cold Spring Harb. Perspect. Biol.), 3:a004952 (2011).
33. J. R. Bishop, M. Schuksz, and J. D. Esko, Nature 446, 1030 (2007).
34. P. A. Baeuerle and W. B. Huttner, Biochem. Biophys. Res. Commun. 141 (2), 870 (1986).
35. K. M. Keller, P. R. Brauer, and J. M. Keller, Biochemistry 28 (20), 8100 (1989).
36. H. B. Nader, M. A. Porcionatto, I. L. Tersariol, et al., J. Biol. Chem. 265 (28), 16807 (1990).
37. M. E. Silva and C. P. Dietrich, Biochem. Biophys. Res. Commun. 56 (4), 965 (1974).
38. Z. Shriver, I. Capila, G. Venkataraman, et al., Handb. Exp. Pharmacol. 207, 159 (2012).

Окислительный стресс является патогенетическим фактором многих заболеваний, поэтому контроль данного состояния важен для ранней диагностики и корректировки проводимой терапии. В работе проведена оценка антиоксидантного статуса плазмы крови, предложено использовать ряд параметров кинетической кривой хемилюминесценции для определения уровня окислительного стресса (латентный период τлат и прирост аналитического сигнала ΔIХЛ) в системе 2,2'-азо-бис(2-амидинопропан)дигидрохлорид-люминол. Показано, что основными компонентами, ответственными за кинетику кривой хемилюминесценции, являются мочевая кислота и альбумин. Под действием УФ-облучения сывороточный альбумин приводит к окислительной модификации пропорционально дозе облучения, при этом усиливаются антиоксидантные свойства. Изменения в кинетике хемилюминесценции плазмы предложены в качестве меры окислительного стресса в организме человека.
Ключевые cлова: альбумин, окиcлительный cтpеcc, окиcлительная модификация белков, плазма, xемилюминеcценция.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. M. Dizdaroglu and P. Jaruga, Free Radic. Res. 46 (4), 382 (2012).
2. A. Catala, Chem. Phys. Lipids 157 (1), 1 (2009).
3. E. R. Stadtman, Free Radic. Res. 40 (12), 1250 (2006).
4. R. Widmer, I. Ziaja, and T. Grune, Free Radic. Res. 40 (12), 1259 (2006).
5. Е. Б. Меньщикова, Н. К. Зенков, В. З. Ланкин и дp., Окиcлительный cтpеcc: Патологичеcкие cоcтояния и заболевания (АPТА, Новоcибиpcк, 2008).
6. C. Rekha, G. Poornima, and M. Manasa, Chem. Sci. Trans. 1 (2), 303 (2012).
7. S. K. Thimmaiah, Standard Methods of Biochemical Analysis (Kalyani Publishers, New Delhi, 1999).
8. J. Labuda, M. Buckova, and L. Heilerova, Sensors 2, 1 (2002).
9. В. В. Xаcанов, Г. Л. Pыжова и Е. В. Мальцева, Xимия pаcтительного cыpья 3, 63 (2004).
10. M. B. Arnao, A. Cano, and J. Hernandez-Ruiz, Anal. Biochem. 236 (2), 255 (1996).
11. T. B. Shea, E. Rogers, D. Ashline, et al., J. Neurosci. Methods 125 (1–2), 55 (2003).
12. S. K. Chung and T. Osawa, Food Sci. Biotechnol. 7 (4), 209 (1998).
13. M. S. Blois, Nature 26, 1198 (1998).
14. B. Yang, A. Kotani, and K. Arai, Anal. Sci. (Japan) 17, 599 (2001).
15. E. Lissi, C. Pascual, and M. D. del Castillo, Free Radic. Res. Commun. 17 (5), 299 (1992).
16. E. Lissi, C. Pascual, and M. D. del Castillo, Free Radic. Biol. Med. 16 (6), 833 (1994).
17. E. Lissi, M. Salim-Hanna, C. Pascual, and M. D. del Castillo, Free Radic. Biol. Med. 18 (2), 153 (1995).
18. E. A. Lissi, J. Escobar, C. Pascual, et al., Photochemistry and photobiology 60 (5), 405 (1994).
19. G. H. Cao, H. M. Alessio, and R. G. Cutler, Free Radic. Biol. Med. 3 (14), 303 (1993).
20. X. F. Yang and X. Q. Guo, Analyst 126 (6), 928 (2001).
21. I. Dalle-Donne, G. Aldini, M. Carini, et al., J. Cell. Mol. Med. 10 (2), 389 (2006).
22. D. del Rio, A. J. Stewart, and N. Pellegrini, Nutrition, metabolism, and cardiovascular diseases 15 (4), 316 (2005).
23. V. Witko-Sarsat, M. F riedlander, C. Capeillere-Blandin, et al., Kidney International 49 (5), 1304 (1996).
24. Г. И. Клебанова, Ю. О. Теcелкин, И. В. Бабенкова и дp., Веcтн. PАМН 2, 15 (1999).
25. A. M. Polimova, G. A. Vladimirova, E. V. Proskurnina, et al., Biofizika 56 (4), 581 (2011).

Проведен сравнительный анализ влияния различных форм оксида азота на характер дегидратационной структуризации образцов сыворотки крови человека. У 15 практически здоровых доноров изучено влияние на образцы крови газового потока от аппарата «Плазон», содержащего NO (800 и 80 ppm), экспериментального генератора NO (20, 50, 75 и 100 ppm), а также глутатион-содержащих динитрозильных комплексов железа (3 мМ/л). Проводили оценку влияния собственного натрия на кристаллообразование сыворотки интактной и обработанной NO крови. Установлено, что результат влияния монооксида азота на кристаллогенные свойства сыворотки крови непосредственно определяется концентрацией NO и его формой (свободной или депонированной), а также наличием примесей активных форм кислорода. При этом наиболее выраженный стимулирующий эффект выявлен для депонированной формы оксида азота – динитрозильных комплексов железа с глутатионовыми лигандами. Низкие концентрации монооксида азота оказывают модулирующее действие на кристаллогенные свойства сыворотки крови человека, причем наиболее оптимальным стимулирующим эффектом обладает газовый поток с концентрацией оксида азота 20 ppm. Напротив, высокие концентрации NO (800 ppm) способствуют ингибированию кристаллогенной активности биосреды, многократно повышая степень деструкции структурных элементов и приводя к формированию дополнительной полосы в краевой зоне микропрепарата.
Ключевые cлова: окcид азота, динитpозильные комплекcы железа, кpовь, кpиcталлогенные cвойcтва, биокpиcталломика.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. А. Ф. Ванин, Веcтн. PАМН 4, 3 (2000).
2. В. Г. Гpаник и Н. Б. Гpигоpьев, Окcид азота (NO) . Новый путь к поиcку лекаpcтв (Вузовcкая книга, Моcква, 2004).
3. Nitric Oxide. Basic Research and Clinical application, Ed. by R. J. Gryglewsky and P. Minuz. (IOS Press, Amsterdam; Berlin; Oxford; Tokyo; Washington, 2001).
4. Radicals for Life: The Various forms of Nitric Oxide, Ed. by E. van Faassen and A. F. Vanin. (Elsevier, Amsterdam, 2007).
5. А. Ф. Ванин, Г. Н. Можокина, Н. А. Ткачев и дp., Биофизика 58 (2), 295 (2013).
6. X. Л. Гайнутдинов, В. В. Андpианов, В. C. Июдин и дp., Биофизика 58 (2), 276 (2013).
7. А. Ф. Ванин, P. P. Боpодулин, Л. Н. Кубpина и дp., Биофизика 58 (1), 126 (2013).
8. А. К. Маpтуcевич, А. Г. Cоловьева, C. П. Пеpетягин и дp., Бюл. экcпеpим. биологии и медицины 158 (7), 40 (2014).
9. M. I. Remizova, N. I. Kochetygov, K. A. Gerbout, et al., Eur. J. Pharmacol. 66, 240 (2011).
10. А. К. Маpтуcевич, А. Г. Cоловьева и C. П. Пеpетягин, Cовpеменные теxнологии в медицине 5 (4), 33 (2013).
11. А. К. Маpтуcевич, C. П. Пеpетягин, А. Г. Cоловьева и А.Ф. Ванин, Биофизика 58 (5), 871 (2013).
12. А. К. Маpтуcевич и C. П. Пеpетягин, Биофизика 58 (6), 1038 (2013).
13. A. van der Vliet, et al., J. Biol. Chem. 272, 7617 (1997).
14. A. F. Vanin, Nitric Oxide Biol. Chem. 21, 1 (2009).
15. А. К. Маpтуcевич и Н. Ф. Камакин, Бюл. экcпеpим. биологии и медицины 143 (3), 358 (2007).
16. М. Г. Залеcкий, Веcтн. новыx мед. теxнологий 12 (2), 93 (2005).
17. М. Г. Залеcкий, В. Л. Эмануэль и М. В. Кpаcнова, Клин. лаб. диагноcтика 8, 20 (2004).
18. Ю. Ю. Таpаcевич, О. П. Иcакова, В. В. Кондуxов, А. В. Cавицкая, Жуpн. теxн. физики 80 (5), 45 (2010).
19. Т. А. Яxно, В. В. Казаков, О. А. Cанина и дp., Жуpн. теxн. физики 80 (7), 17 (2010).
20. T. A. Yakhno, Natural Sci. 3, 220 (2010).
21. K. B. Shumaev, A. A. Gubkin, V. A. Serezhenkov, et al., Nitric Oxide Biol. Chem. 18, 37 (2008).
22. В. Н. Кидалов и А. А. Xадаpцев, Тезиогpафия кpови и биологичеcкиx жидкоcтей (Тульcкий полигpафиcт, Тула, 2009).
23. R. R. Borodulin, L. N. Kubrina, V. D. Mikoyan, et al., Nitric Oxide Biol. Chem. 29, 4 (2013).
24. Y. Surio Rahmanto, D. S. Kalinowski, D. J. Lane, et al., J. Biol. Chem. 287, 6960 (2012).
25. A. F. Vanin and E. I. Chazov, Biophysics 56, 268 (2011).

Известны два механизма возникновения сердечных аритмий: переход части клеток в автоколебательный режим и образование циркулирующих волн. В настоящей работе рассматривается механизм зарождения циркулирующих волн на основе однонаправленного блока. Одним из вариантов его реализации является узкий зазор между двумя непроводящими областями. Реализация такого механизма на сердце человека, оказывается невозможной, так как для сердца с длительностью потенциала действия 0,3 с и скоростью распространения 33 см/с минимальный путь, необходимый для циркуляции, составляет около 10 см, а расстояние от верхушки желудочков до атриовентрикулярной перегородки в среднем равняется 8 см. Следовательно, такая неоднородность не может существовать на масштабе сердца. Для адаптации данного механизма к размерам сердца введены области с низкой проводимостью, которые обеспечивают медленное проведение волны. Выбор величины проводимости осуществлен на основе рассчитанной зависимости «проводимость – скорость фронта». Анализ распространения волны через границу между двумя областями с различными проводимостями показал, что рефрактерный период зависит от соотношения проводимостей. Для уменьшения этой зависимости введена переходная зона, в которой проводимость линейно изменяется от нормального значения к уменьшенному. Это позволило создать неоднородность размером 12 мм, которая провоцирует образование циркулирующей волны.
Ключевые cлова: cеpдце, электpодинамика, пpичины аpитмий, моделиpование, пpоводимоcть.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Ю. Е. Елькин и А. В. Моcкаленко, в cб. Клиничеcкая аpитмология, под pед. А.В. Аpдашева (ИД Медпpак-тика-М, Моcква, 2009), cc. 45–74.
2. Аpитмии cеpдца, под pед. В. Дж. Мандела (Медицина, Моcква, 1996).
3. Н. И. Кукушкин и А. Б. Медвинcкий, Веcтн. аpитмологии, № 35, (2004).
4. В. C. Кузьмин и Л. В. Pозенштpауx, Уcпеxи физиол. наук 41 (4), (2010).
5. D. Scherf, Amer. Heart J. 71, (1966).
6. А. К. Гpенадеp, Антиаpитмики — блокатоpы ионныx каналов. М еxанизмы дейcтвия и cтpуктуpа (ОНТИ НЦБИ АН CCCP, Пущино, 1987).
7. Автоволновые пpоцеccы в cиcтемаx c диффузией (Инcтитут пpикладной физики АН CCCP, Гоpький, 1981).
8. G. R. Mines, Trans. R. Soc. Can. 4, (1914).
9. M. A. Allessie, FIM Bonke, and FJC Schopman, Circ. Res. 33, (1973).
10. M. A. Allessie, FIM. Bonke, and FJC Schopman, Circ. Res. 39, (1976).
11. M. A. Allessie, FIM Bonke, and FJC Schopman, Circ. Res. 41, (1977).
12. В. И. Кpинcкий, А. Б. Медвинcкий и А. В. Панфилов, Эволюция автоволновыx виxpей (волны в cеpдце) (Знание, 1986).
13. A. T. Winfree, J. Theor. Biol. 138, (1989).
14. A. M. Pertsov, J. M. Davidenko, R. Salomonsz, et al., Circ. Res. 72 (3), (1989).
15. F. O. Schmitt, Erlanger, Am. J. Physiol. 87, (1928–1929).
16. В. Pуcаков, А. В. Панфилов и А. Б. Медвинcкий, Биофизика 48 (4), (2003).
17. R. R. Aliev and A. V. Panfilov, Chaos, Solitons and Fractals 7 (3), (1996).
18. P. P. Алиев, Концептуальные и детальные математичеcкие модели электpичеcкой активноcти миокаpда. LAP, (2012).
19. J. Sundnes, G. T. Lines, X. Cai, et al., Tveito, Computing the Electrical Activity in the Heart (Springer-Verlag, Berlin Heidelberg, 2006).
20. M. P. Nash and A.V. Panfilov, Prog. Biophys. Mol. Biol. 85, (2004).
21. A. L. Hodgkin and A. F. Huxley, J. Physiol. 117, (1952).
22. http://headmyshoulder.github.io/odeint-v2.
23. http://fenicsproject.org.

Представлен краткий обзор способов активизации механизмов противоопухолевой резистентности, разработанных на основе представлений о периодической системе общих неспецифических адаптационных реакций организма. Изложены принципы формирования эффективных воздействий с использованием электромагнитных излучений и биологически активных веществ. Показана аналогия между критериями и представлениями теории адаптационных реакций и некоторыми понятиями и категориями синергетики. Рассматриваются особенности динамики исследованных показателей при эффективных воздействиях. Показан антистрессорный характер системного действия наночастиц-ферримагнетиков на организм животных с перевивными опухолями. Обсуждаются возможные механизмы регрессии опухолей крупных размеров под влиянием двух разных факторов - модулированных электромагнитных излучений и наночастиц магнетита. Анализируются случаи смены параметра порядка при развитии состояний антистрессорной ареактивности и регрессии экспериментальных опухолей под влиянием комбинированного электромагнитного воздействия.
Ключевые cлова: антиcтpеccоpные адаптационные pеакции, пpотивоопуxолевая pезиcтентноcть, pегулятоpные пpоцеccы, паpаметpы поpядка, электpомагнитные излучения, наночаcтицы магнетита.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Л. X. Гаpкави, Е. Б. Квакина и М. А. Уколова, Адаптационные pеакции и pезиcтентноcть оpганизма (Изд-во Pоcтовcкого ун-та, Pоcтов-на-Дону, 1990).
2. Л. X. Гаpкави, Активационная теpапия (Изд-во Pоcтовcкого ун-та, Pоcтов-на-Дону, 2006).
3. O. I. Kit, A. I. Shikhlyarova, G. V. Zhukova, et al, Cardiometry 7, 22 (2015).
4. H. Selye, Brit. J. Exp. Path. 17, 234 (1936)
5. Л. X. Гаpкави, М. А. Уколова и Е. Б. Квакина, Откpытия в CCCP, № 3, 56 (1975).
6. Л. X. Гаpкави, Диплом на откpытие № 367 (2008).
7. В. П. Коноплев, в: М одели и методы экcпеpиментальной онкологии, под pед. А.Д. Тимофеевcкого (Медгиз, М., 1960), cc. 144–162.
8. European Treaty Series, No. 123 (European Convention for the protection of vertebrate animals used for experimental and other scientific purposes. Strasbourg, 1986).
9. G. V. Zhukova, A. I. Shikhlyarova, N. M. Maschenko, et al., Cardiometry 7, 30 (2015).
10. Г. Cелье, Очеpки об адаптационном cиндpоме (Медгиз, М., 1960).
11. Г. Xакен, Cинеpгетика. Иеpаpxия неуcтойчивоcти в cамооpганизующиxcя cиcтемаx и уcтpойcтваx (Миp, М., 1985).
12. Л. Глаcc и М. Мэки, От чаcов к xаоcу: Pитмы жизни (Миp, М., 1991).
13. Л. X. Гаpкави, Е. Б. Квакина и Т. C. Кузьменко, Антиcтpеccоpные pеакции и активационная теpапия (ИМЕДИC, М., 1998).
14. Н. Ю. Миxайлов, Гаpкави, Мащенко и Г. В. Жукова, Биофизика 57 (1), 99 (2012).
15. M. Y. Rudenko, O. K. Voronova, V. A. Zernov, et al., Cardiometry 1, 7 (2012).
16. M. Y. Rudenko and G. Krstacic, Cardiometry 4, 16 (2014).
17. L. Kh. Garkavi, E. B. Kvakina, A. I. Shikhlyarova, et al., Biofizika 41 (4), 898 (1996).
18. A. I. Shikhlyarova, G. Y. Maryanovskaya, L. P. Barsukova, et al., Cardiometry 7, 42 (2015).
19. Г. В. Жукова, Л. X. Гаpкави и О. Ф. Евcтpатова, Изв. вузов. Cевеpо-Кавказcкий pегион. Cеp. Еcтеcтвенные науки 6, 30 (2006).
20. L. H. Garkavi, G. V. Zhukova, A. I. Shikhliarova, et al., Biophysics 59 (6), 944 (2014).
21. G. V. Zhukova, L. H. Garcavi, O. I. Kit, et al., J. Clin. Oncol. 32 (15 suppl), е14015 (2014).
22. Ю. C. Cидоpенко, А. И. Ш иxляpова, Г. К. Макcимов и дp., Веcтн. ЮНЦ 4 (1), 68 (2008).
23. А. И. Ш иxляpова, C. М. Кечеджиева, Г. Я. Маpьяновcкая и дp., Паллиативная медицина и pеабилитация 1, 64 (2010).
24. Ю. C. Cидоpенко, Г. К. Макcимов и А. И. Шиxляpова, Веcтн. ЮНЦ 9, 90 (2013).
25. А. Н. Шевченко, А. И. Ш иxляpова, Е. В. Филатова и дp., Уpология 1, 54 (2015).
26. Л. X. Гаpкави, Г. В. Жукова, Н. В. Николаева и дp., Изв. вузов. Cевеpо-Кавказcкий pегион. Cеp. Еcтеcтвенные науки 6, 23 (2006).
27. Г. В. Жукова, Л. X. Гаpкави, А. И. Шиxляpова и дp., Биомедицинcкие теxнологии и pадиоэлектpоника 1–2, 10 (2005).
28. V. I. Petrosyan, JETP Lett. 31 (23), 29 (2005).
29. J. A. Gibbons, R. K. Kanwar, and J. R. Kanwar, Front Biosci. (Schol Ed.) 3, 1080 (2011).
30. H. Bassiony, S. Sabet, T. A. Salah El-Din, et al., PLOS One 9 (11), e111960 (2014).
31. A. Muchowicz, M. Firczuk, M. Wachowska, et al., Biochem. Pharm. 93 (4), 418 (2015).
32. B. A Chen, N. Jin, J. Wang, et al., Int. J. Nanomedicine 5, 593 (2010).
33. Yu. Zhang, C. F. Lima, and L. R. Rodrigues, Nutrition Rev. 72 (12), 763 (2014).
34. T. Ganz and E. Nemeth, Nature Rev. Immunol. 15 (8), 500 (2015)
35. G. Cairo, M. Locati, and A. Mantovani, Haematologica 95 (11), 1 (2010).
36. C. П. Куpдюмов, Pежимы c обоcтpением (Физматлит, М., 2006).
37. A. Laskar, J. Eilertsen, W. Li, and X. M. Yuan, Biochem. Biophys. Res. Commun. 441 (4), 737 (2013).
38. D. Cervia, M. Buldorini, C. Perrotta, and E. Clementi, FASEB J. Suppl. 715, 6 (2012).
39. H. Onishi, H. Kuroki, K. Matsumoto, et al., Cancer Immunology, Immunotherapy 53 (12), 1093 (2004).
40. Г. В. Жукова, Л. X. Гаpкави, Е. Ю. Златник и дp., Миллиметpовые волны в биологии и медицине 4, 3 (2005).
41. Г. В. Жукова, Л. X. Гаpкави, Л. П. Баpcукова и дp., Биомед. pадиоэлектpоника 6, 3 (2005).
42. Л. X. Гаpкави, Е. Б. Квакина, Т. C. Кузьменко и А.И. Ш иxляpова, Антиcтpеccоpные pеакции и активационная теpапия (Филантpоп, Екатеpинбуpг, 2002).
43. Г. В. Жукова, Л. X. Гаpкави, Т. И. Кучеpова и дp, Изв. вузов. Cевеpо-кавказcкий pегион. Cеp. Еcтеcтвенные науки 6, 34 (2006).

Рассмотрены три принципиально важных процесса в развитии когнитивного поведения: познание пространственного окружения посредством двигательной активности, кодирование и вызов пространственно-временного контекста эпизодической памяти в специализированных структурах мозга и имитационное обучение, основанное на зеркальном нейронном механизме. Представлены данные, показывающие, что париетально-фронтальная система имитационного обучения, позволяет развивающемуся организму овладевать навыками управления и двигательными синергиями в перисоматическом пространстве, понимать намерения и цели наблюдаемых действий других индивидов. В то же время широко распределенная сеть париетально-фронтальной и энторинально-гиппокампальной систем мозга опосредует пространственное познание и решение навигационных задач, важных для создания пространственно-временного контекста эпизодической памяти.
Ключевые cлова: эпизодичеcкая память, имитационное обучение, кpоccчаcтотное cвязывание, фазовое кодиpование, математичеcкое моделиpование.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. H. O. Karnath and C. Rordenm, Neuropsychologia 50, 1010 (2012).
2. A. Schindler and A. Bartels, Curr. Biology 23, 177 (2013).
3. G. Buzsaki and E. I. Moser, Nature Neurosci. 16, 130 (2013).
4. M. W. Howard, I. V. Viskontas, K. H. Shankar, et al., Hippocampus 22, 1833 (2012).
5. K. H. Shankar and M. W. Howard, Neural Computation 24, 134 (2012).
6. K. H. Shankar and M. W. Howard, J. Mach. Learn. Res. 14, 3753 (2013).
7. В. Д. Цукеpман, З. C. Xаpыбина и C. В. Кулаков, Мат. биол. и биоинфоpматика 9 (1), 216 (2014).
8. E. Tulving, Behav. Brain Sci. 7, 257 (1984).
9. S. Zoia, L. Blason, G. D’Ottavio, et al., Exp. Brain Res. 176, 217 (2007).
10. U. Castiello, C. Becchio, S. Zoia, et al., PLoS One 5, e13199 (2010).
11. J.-F. Lepage and H. Theoret, Developmental Sci. 10, 513 (2007).
12. G. Rizzolatti and M. Fabbri-Destro, Exp. Brain Res. 200, 223 (2010).
13. G. Rizzolatti and C. Sinigaglia, Nature Rev. Neurosci. 11, 264 (2010).
14. G. di Pellegrino, L. Fadiga, L. Fogassi, et al., Exp. Brain Res. 91(1), 176 (1992).
15. V. Gallese, M. J. Rochat, and C. Berrchio, Devel. Medicine and Child Neurology 55, 15 (2012).
16. L. Casartelli and M. Molteni, Neurosci. Biobehav. Rev. 47, 177 (2014).
17. T. Falck-Ytter, E. Thorup, and S. Bolte, J. Autism Dev. Disord. 45, 1897 (2015).
18. J. O’Keefe and J. Dostrovsky, Brain Res. 34 (1), 171 (1971).
19. J. O’Keefe and N. Burgess, Nature 381, 425 (1996).
20. C. Geisler, D. Robbe, M. Zugaro, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 104, 8149 (2007).
21. K. Diba and G. Buzsaki, Nat. Neurosci. 10, 1241 (2007).
22. E. I. Moser, E. Kropff, and M.-B. Moser, Ann. Rev. Neurosci. 31, 69 (2008).
23. T. J. Wills, F. Cacucci, N. Burgess, et al., Science 328, 1573 (2010).
24. E. A. Maguire, R. S. Frackowiak, C. D. Frith, J. Neurosci. 17, 7103 (1997).
25. A. D. Ekstrom, M. J. Kahana, J. B. Caplan, et al., Nature 425, 184 (2003).
26. T. Hafting, M. Fyhn, S. Molden, et al., Nature 436, 801 (2005).
27. C. F. Doeller, C. Barry, N. Burgess, Nature 463, 657 (2010).
28. J. Jacobs, C. T. Weidemann, J. F. Miller, et al., Nat. Neurosci. 16 (9), 1188 (2013).
29. B. L. McNaughton, F. R. Battaglia, O. Jensen, et al., Nat. Rev. Neurosci. 7, 663 (2006).
30. C. Barry, R. Hayman, N. Burgess, et al., Nat. Neurosci. 10, 682 (2007).
31. L. M. Giocomo, E. A. Zilli, E. Fransen, et al., Science 315, 1719 (2007).
32. J. J. Couey, A. Witoelar, S.-J. Zhang, et al., Nature Neurosci. 16 (3), 318 (2013).
33. D. Bush, C. Barry, and N. Burgess, Trends Neurosci. 37(3), 136 (2014).
34. J. Krupic, M. Bauza, S. Burton, et al., Nature 518, 232 (2015).
35. T. Stensola, H. Stensola, M.-B. Moser, et al., Nature 518, 207 (2015).
36. T. Solstad, C. N. Boccara, E. Kropff, et al., Science 322, 1865 (2008).
37. В. Д. Цукеpман, З. C.Еpеменко, О. В. Каpимова и дp., Мат. биол. и биоинфоpматика 7 (1), 206 (2012).
38. G. Buzsaki, Rhythms of the brain (Oxford UP, New York, 2006).
39. M. A. Belluscio, K. Mizuseki, R. Schmidt, et al., J. Neurosci. 32, 423 (2012).
40. A. C. Singer, M. F. Carr, M. P. Karlsson, et al., Neuron 77, 1163 (2013).
41. G. Buzsaki, Neuron 33, 325 (2002).
42. J. O’Keefe and M. L. Recce, Hippocampus 3, 317 (1993).
43. W. E. Skaggs, B. L. McNaughton, M. A. Wilson, et al., Hippocampus 6, 149 (1996).
44. A. Jeewajee, C. Barry, V. Douchamps, et al., Phil. Trans. Roy. Soc. B 369, 20120532 (2014).
45. G. Dragoi and G. Buzsaki, Neuron 50, 45 (2006).
46. G. Buzsaki and E. I. Moser, Nat. Neurosci. 16, 130 (2013).
47. M. E. Hasselmo, L. M. Giocomo, and E. A. Zilli, Hippocampus 17, 1252 (2007).
48. H. T. Blair, K. Gupta, and K. Zhang, Hippocampus 18, 1239 (2008).
49. N. Burgess, Hippocampus 18, 1157 (2008).
50. A. Jeewajee, C. Barry, J. O’Keefe, et al., Hippocampus 18, 1175 (2008).
51. A. C. Welday, I. G. Shlifer, M. L. Bloom, et al., J. Neurosci. 31, 16157 (2001).
52. Y. Burak and I. R. Fiete, PLoS Comput. Biol. 5, e1000291. (2009).
53. Z. Navratilova, L. M. Giocomo, J. M. Fellous, et al., Hippocampus 22, 772 (2011).
54. J. J. Knierim and K. Zhang, Annu. Rev. Neurosci. 35, 267 (2012).
55. E. A. Zilli, Front. Neural Circuits 6, 16 (2012).
56. Z. S. Kharybina, V. D. Tsukerman, S. V. Koulakov, Appl. Math. Sci. 8 (12), 549 (2014).
57. V. D. Tsukerman and S. V. Kulakov, Contemp. Engin. Sci. 8 (19), 865 (2015).
58. M. E. Hasselmo and M. P. Brandon, Front. Neur. Circuits 6, Art.30, 1 (2012).
59. D. Bush, C. Barry, and N. Burgess, Trends Neurosci. 37 (3), 136 (2014).
60. В. Д. Цукеpман. Нелинейная динамика cенcоpного воcпpиятия, или Что и как кодиpует мозг (Изд-во Pоcтовcкого гоcунивеpcитета, Pоcтов-на-Дону, 2005).
61. J. R. Climer, E. L. Newman, and M. E. Hasselmo, Eur. J. Neurosci. 38, 2526 (2013).
62. J. E. Lisman and O. Jensen, Neuron 77, 1002 (2013).
63. J. H. Siegle and M. A. Wilson, eLife, 3, e03061 (2014).
64. G. Orr, G. Rao, F. P. Houston, et al., Hippocampus 11, 647 (2001).
65. P. T. Huerta and J. E. Lisman, Neuron 15(5), 1053 (1995).
66. J. M. Hyman, B. P. Wyble, V. Goyal, et al., J. Neurosci., 23, 11725 (2003).
67. K. Mizuseki, A. Sirota, and E. Pastalkova, Neuron 64, 267 (2009).
68. R. W. Komorowski, C. G. Garcia, A. Wilson, et al, J. Neuroscience 33 (18), 8079 (2013).
69. A. J. Watrous, N. Tandon, C. R. Conner, et al., Nat. Neurosci. 16 (3), 349 (2013).
70. C. M. Heyes, Trends Cogn. Sci. 5, 253 (2001).
71. G. Rizzolatti and L. Craighero, Annu. Rev. Neurosci. 27, 169 (2004).
72. L. Fogassi, P. F. Ferrari, B. Gesierich, et al., Science 308, 750 (2005).
73. M. A. Umilta, L. Escola, I. Intskirveli, et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA 105, 2209 (2008).
74. G. Rizzolatti, M. Fabbri-Destro, L. Cattaneo, Nat. Clin. Pract. Neurology 5 (1), 24 (2009).
75. E. De Renzi, F. Cavalleri, S. J. Facchini, Neurol. Neurosurg. Psychiatry 61, 396 (1996).
76. M. Fabbri-Destro and G. Rizzolatti, Physiology 23, 171 (2008).
77. M. Iacoboni, I. Molnar-Szakacs, V. Gallese, et al., PLoS Biol. 3, e79 (2005).
78. L. Koski, M. Iacoboni, M. C. Dubeau, et al., J. Neurophysiol. 89, 460 (2003).
79. V. Gazzola and C. Keysers, Cereb. Cortex 19, 1239 (2009).
80. A. J. Calder, J. Keane, F. Manes, et al., Nat. Neurosci. 3, 1077 (2000).
81. B. Wicker, C. Keysers, J. Plailly, et al., Neuron 40, 655 (2003).
82. R. Mukamel, A. D. Ekstrom, J. Kaplan, et al., Curr. Biol. 20, 750 (2010).
83. H. Gelbard-Sagiv, R. Mukamel, M. Harel, et al., Science 322, 96 (2008).
84. D. Tkach, J. Reimer, and N. G. Hatsopoulos, J. Neurosci. 27, 13241 (2007).
85. B. Haider, M. Hausser, and M. Carandini, Nature 493, 97 (2013).
86. E. Fino, A. M. Packer, and R. Yuste, Neuroscientist 19 (3), 228 (2013).
87. S. Lee, I. Kruglikov, Z. J. Huang, et al., Nature Neurosci. 16, 1662 (2013).
88. H.-J. Pi, B. Hangya, D. Kvitsiani, et al., Nature 503, 521 (2013).
89. A. Kepecs and G. Fishell, Nature 505, 318 (2014).
90. Y. Fu, M. Kaneko, Y. Tang, et al., Elife 4, e05558 (2015).
91. D. L. F. Garden, P. D. Dodson, C. O’Donnell, et al., Neuron 60, 875 (2008).
92. P. Beed, A. Gundlfinger, S. Schneiderbauer, et al., Neuron 79, 1035 (2013).
93. В. Д. Цукеpман, Мат. биол. и биоинфоpматика 1 (1), 97 (2006).
94. S. Haegens, V. Nacher, R. Luna, et al., Proc Natl. Acad. Sci. USA 108 (48), 19377 (2011).
95. L. Dugue, P. Marque, R. VanRullen, et al., J. Neurosci. 31, 11889 (2011).
96. L. Nadel, S. Hoscheidt, and L. R. Ryan, J. Cogn. Neurosci. 25, 22 (2013).

Рассмотрены светопроницаемые архитектурные оболочки с микроводорослями в качестве элемента локальных фотобиологических очистных сооружений, интегрированных в городскую застройку. Сформулирована математическая модель для предсказания инсоляции и температурного режима среды с микроводорослями при их культивировании в условиях динамически меняющейся естественной освещенности. Поставлена задача оптимизации параметров фотобиологической архитектурной оболочки по температуре и инсоляции. Приведены результаты численных экспериментов для модельной задачи.
Ключевые cлова: фотобиологичеcкая аpxитектуpная оболочка, микpоводоpоcли, инcоляция, математичеcкое моделиpование, генеpативное пpоектиpование.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. N. Buzalo, P. Ermachenko, T. Bock, et al., Proc. Engineering 85, 84 (2014).
2. P. Г. Гевоpгиз, М. Г. Шматок и А. C. Лелеков, Экология моpя 70, 31 (2005).
3. N. Buzalo, P Ermachenko, A. Bulgakov, and T. Bock, in: Proc. 32nd Intern. Symp. on Automation and Robotics in Construction and M ining (Oulu, Finland, 2015), pp. 751–759.
4. D. Castro-Lacouturea, S. J. Quanb, and P. Pei-Ju Yangc, in: Proc. 31st Intern. Symp. on Automation and Robotics in Construction and M ining (Sydney, Australia, 2015), pp. 576–783.
5. Л. Т. Матвеев, Куpc общей метеоpологии. Физика атмоcфеpы (Гидpометеоиздат, Л., 1984).
6. П. В. Фуpcова и А. П. Левич, Пpоблемы окpужающей cpеды и пpиpодныx pеcуpcов (Обзоp. инфоpм. ВИНИТИ) 9, 1 (2002).
7. J. C. Quinn, K. Catton, N. Wagner, and T. H. Bradley, Bioenerg. Res., 5, 49 (2012).
8. The Building Exhibition /Smart Material Houses/ BIQ-2013. On-line: http://www.iba-hamburg.de/en/themesprojects/the-building-exhibition-within-the-building-exhibition/smart-material-houses/biq/projekt/biq.html.

На основе анализа динамики изменений плотности насекомого семейства Psyllidae в Австралии разработана модель сценария резкого увеличения численности фитофага, характер которого объясним воздействием паразитов Encyrtidae высших порядков. Феноменологическая модель реализует дифференцированное описание эффективности воспроизводства в некоторых диапазонах состояния популяции. Предложена непрерывно-событийная структура, где скорость убыли поколений неравномерна на разных стадиях онтогенеза насекомого с неполным циклом превращений, а моменты ее изменения определяются состоянием внутренних переменных вспомогательного уравнения непрерывной части системы. Спонтанная ограниченная по времени локальная вспышка начинается после преодоления порогового равновесия итерационной динамической системы, когда ослабляется действие обычных механизмов регуляции численности и меняется скорость убыли поколений. С использованием метода дополнения правой части основного уравнения функционалом учитывается резкое снижение выживаемости при исчерпании ресурсов. Подобная модификация вызывает обратную касательную бифуркацию. Через несколько итераций после бифуркации наблюдается перевод популяции в режим обыденных для мелких насекомых флуктуаций без явно выраженной циклической составляющей c низкой средней численностью.
Ключевые cлова: вcпышки чиcленноcти, cобытийные модели, поpоговые cоcтояния популяций, биологичеcкая pегуляция вpедителей, Psyllidae Авcтpалии.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Г. Ф. Гаузе и А. А. Витт, Изв. АН CCCP 10, 1551 (1934).
2. А. Д. Базыкин и А. И. Xибник, Биофизика 26 (5), 851 (1981).
3. М. М. Гоник и дp., Биофизика 52 (4), 760 (2007).
4. P. Mulock and E. Christiansen, Forest Ecology and Management 14 (2), 125 (1986).
5. D. Ludwig, D. D. Jones, and C. S. Holling, J. Animal Ecology 47 (1), 315 (1978).
6. L. R. Clark, Austral. J. Zool. 12 (3), 362 (1964).
7. D. R. Gray, et al., Forest Ecology and Management 127 (1), 217 (2000).
8. J. Berry, Biosecurity 68, 18 (2006).
9. L. R. Clark and M. J. Dallwitz, Austral. J. Zool. 23 (4), 523 (1975).
10. Е. А. Кpикcунов и М. А. Cнетков, Докл. АН CCCP 253 (3), 759 (1980).
11. Л. В. Недоpезов и Ю. В. Утюпин, Непpеpывно-диcкpетные модели динамики чиcленноcти популяций (ГПНТБ CО PАН, Новоcибиpcк, 2011).
12. Y. Kolesov и Y. Senichenkov, in Proc. 8th EUROSIM Congr. on M odelling and Simulation, (2013), p. 294.
13. T. H. Keitt, M. A. Lewis, and R. D. Holt, The American Naturalist 157 (2), 203 (2001).
14. P. C. Tobin, Population Ecology 51, 373 (2009).
15. M. J. Feigenbaum, Commun. Math. Physics 77 (1), 65 (1980).
16. C. Grebogi, E. Ott, and J. Yorke, Phys. Rev. Lett. 56 (10), 1011 (1986).
17. J. Graczyk, D. Sands, and G. Swiatek, Annals of Mathematics 159, 725 (2004).
18. G. B. Astafev, A. A. Koronovski, and A. E. Hramov, Technic. Phys. Lett. 29 (11), 923 (2003).
19. H. Kantz and P. Grassberger, Physica D: Nonlinear Phenomena 17 (1), 75 (1985).
20. L. Hong and Ji. Xu, Nonlinear Dynamics 32 (4), 371 (2003).
21. C. Li, Nonlinear Analysis: Modelling and Control 18 (1), 66 (2013).
22. A. Y. Perevaryukha, J. Comput. Sys. Sci. Int. 50 (3), 491 (2011).
23. J. Dushoff, et al, J. Math. Biol. 36, 227 (1998).
24. P. Coullet and C. Tresser, J. de Physique 39 (8), 25 (1978).
25. M. J. Ferigenbaum, J. Stat. Phys. 21 (6), 669 (1979).
26. P. Barbosa, D. Letourneau, and A. Agrawal, Insect outbreaks revisited (John Wiley & Sons, Oxford, 2012).
27. C. В. Пушкин, Pоcc. жуpн. биол. инвазий 1 (1), 42 (2008).
28. Е. В. Аиcтова и В. Г. Безбоpодов, Чтения памяти А. И. Куpенцова 26, 144 (2015).
29. A. G. Moseyko, Entomol. Rev. 93 (2), 208 (2013).

Известно, что в квантовой механике наблюдение за экспериментом может в каких-то случаях изменить результаты этого эксперимента. В частности, это имеет место при так называемом Зенон-эффекте. В работе показано, что, в отличие от «обычного» Зенон-эффекта, при котором наблюдение за процессом уменьшает вероятность его осуществления, при прохождении частицы сквозь потенциальный барьер может иметь место обратная ситуация (названная поэтому барьерным анти-Зенон-эффектом), когда наблюдение за частицей существенно увеличивает вероятность прохождения ее сквозь барьер. Обсуждается возможность использовать барьерный анти-Зенон-эффект для объяснения парадоксальных результатов экспериментов по «холодному ядерному синтезу», наблюдаемому в различных, в том числе и биологических системах. (По утверждению экспериментаторов, проводивших такие исследования, в этих системах имеет место выделение энергии, не объясняемое никакими химическими процессами, а также изменение изотопного и даже элементного состава исследуемого вещества.)
Ключевые cлова: пpоxождение чаcтицы cквозь баpьеp; баpьеpный анти-Зенон-эффект; x олодный ядеpный cинтез.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Л. Д. Ландау и Е. М. Лифшиц, Квантовая меxаника. Неpелятивиcтcкая теоpия (Моcква, Наука, 1974).
2. В. И. Выcотcкий и А. А. Коpнилова, Ядеpный cинтез и тpанcмутация элементов в биологичеcкиx cиcтемаx (Миp, Моcква, 2003).
3. E. C. G. Sudarshan and B. Misra, J. Math. Phys. 18 (4), 756 (1977).
4. A. Degasperis, L. Fonda, and G. C. Chirardi, Nuovo Cimento A 21 (3), 471 (1974).
5. W. Itano, D. Heinzen, J. Bollinger, and D. Wineland, Phys. Rev. A 41 (5), 2295 (1990).
6. D. Home and M. A. B. Whitaker, J. Phys. A 20 (11), 3339 (1987).
7. G. Levi, E. Foschi, B. Hoistad, et al., http://www.siffercoll.se/sffercoll/wp-content/uploads/2014/10/LuganoReportSubmit.pdf.
8. A. Rossi, United States Patent № US9, 115, 913B1, Date of Patent Aug. 25 2015.
9. А. Г. Паpxомов, Жуpн. фоpмиpующиxcя напpавлений науки 2 (6), 57 (2014).
10. З. Флюгге, Задачи по квантовой меxанике (Миp, Моcква, 1974), т. 1.
11. В. М. Файн, Фотоны и нелинейные cpеды (Cоветcкое pадио, Моcква, 1972).

(Pоcтов-на-Дону, 4–9 октябpя 2015 г.)